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万見
- PDB-1j7p: Solution structure of Calcium calmodulin C-terminal domain -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1j7p
タイトルSolution structure of Calcium calmodulin C-terminal domain
要素Calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / EF hands / helix bundle / calcium / dipolar coupling
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / positive regulation of DNA binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of protein autophosphorylation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / presynaptic cytosol / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / mitochondrial membrane / cellular response to type II interferon
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chou, J.J. / Klee, C.B. / Bax, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of Ca(2+)-calmodulin reveals flexible hand-like properties of its domains.
著者: Chou, J.J. / Li, S. / Klee, C.B. / Bax, A.
履歴
登録2001年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8183
ポリマ－7,7371
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)3 / 3structure with the lowest dipolar energy
代表モデルモデル #2lowest dipolar energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin


分子量: 7737.468 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AR58 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO (NH coupled)
1213D HNCO (C'CA coupled)
131CBCA(CO)NH (Quantitative J)
141TROSY HNCO (Quantitative J)
151HN(CO)CA (C'HA coupled)
1613D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: A total of five sets of dipolar couplings are measured, including the one-bond NH, CAHA, C'CA, and NC' couplings, and the two-bond C'HA couplings. Additionally, the CBHB dipolar couplings were ...Text: A total of five sets of dipolar couplings are measured, including the one-bond NH, CAHA, C'CA, and NC' couplings, and the two-bond C'HA couplings. Additionally, the CBHB dipolar couplings were measure to assign chi-1 rotamers for locked sidechains.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM calmodulin U-15N,13C; 100mM KCl, 16mM CaCl2, pH 7.0;95% H2O/5% D2O
21mM calmodulin U-15N,13C; 10mM KCl, 16mM CaCl2, pH 7.0; 15 mg/ml Pf1;95% H2O/5% D2O
30.5mM calmodulin U-15N,13C; 100mM KCl, 6mM CaCl2, pH 7.0; 18 mg/ml Pf1;95% H2O/5% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100mM KCl 7ambient 305 K
210mM KCl 7ambient 305 K
3100mM KCl 7ambient 305 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger精密化
NMRPipe2Delaglio解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: This structure is determined mainly by residual dipolar couplings measured in A liquid crystalline Pf1 medium. The structure calculation scheme, described in the paper, is based on the idea ...詳細: This structure is determined mainly by residual dipolar couplings measured in A liquid crystalline Pf1 medium. The structure calculation scheme, described in the paper, is based on the idea of refining existing structural models against dipolar couplings to derive the correct structure. Here a total of 305 backbone dipolar couplings are used to refine the backbone structure. Additionally, 35 sidechain dipolar couplings and 81 3-bond J couplings are used to determine the sidechain chi1 and chi2 rotamers as well as the presence of rotameric averaging. A total of three structures (model 1-3) were calculated starting from the 1. A crystal structure of Ca-calmodulin (PDB entry 1EXR), the NMR structure of apo-calmodulin (1F70), and the crystal structure of Ca-ligated parvalbumin (1CDP). The convergence of refinement is indicated by the small average RMSD between the three calculated structures and the average coordinates (0.26 A for backbone and 0.90 for all heavy atoms). During the three-stage simulated annealing described in the paper, restraints are included for most previously established hydrogen bonds, but have only minute effects (< 0.3 A) on the final structure.
代表構造選択基準: lowest dipolar energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structure with the lowest dipolar energy
計算したコンフォーマーの数: 3 / 登録したコンフォーマーの数: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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