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- PDB-1j4l: SOLUTION STRUCTURE OF THE FHA2 DOMAIN OF RAD53 COMPLEXED WITH A P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4l
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE FHA2 DOMAIN OF RAD53 COMPLEXED WITH A PHOSPHOTHREONYL PEPTIDE DERIVED FROM RAD9
要素
  • DNA REPAIR PROTEIN RAD9
  • PROTEIN KINASE SPK1
キーワードTRANSFERASE / FHA DOMAIN / RAD53 / RAD9 / PHOSPHOTHREONINE / PHOSPHOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / meiotic recombination checkpoint signaling / SUMOylation of transcription factors / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / dual-specificity kinase / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint ...deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / meiotic recombination checkpoint signaling / SUMOylation of transcription factors / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / dual-specificity kinase / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / enzyme activator activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / nucleotide-excision repair / protein localization / double-strand break repair / histone binding / double-stranded DNA binding / protein tyrosine kinase activity / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad9-like Rad53-binding domain, fungi / Fungal Rad9-like Rad53-binding / Serine/threonine-protein kinase Rad53 / : / : / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain ...Rad9-like Rad53-binding domain, fungi / Fungal Rad9-like Rad53-binding / Serine/threonine-protein kinase Rad53 / : / : / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / SMAD/FHA domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD9 / Serine/threonine-protein kinase RAD53
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / THE COMPLEX STRUCTURES ARE GENERATED USING A TOTAL OF 3369 RESTRAINTS, 3181 DISTANCE RESTRAINTS, AND 188 TALOS-DERIVED DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS.
データ登録者Byeon, I.-J.L. / Yongkiettrakul, S. / Tsai, M.-D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of the yeast Rad53 FHA2 complexed with a phosphothreonine peptide pTXXL: comparison with the structures of FHA2-pYXL and FHA1-pTXXD complexes.
著者: Byeon, I.J. / Yongkiettrakul, S. / Tsai, M.D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: II. Structure and Specificity of the Interaction between the Fha2 Domain of Rad53 and Phosphotyrosyl Peptides.
著者: Wang, P. / Byeon, I.J. / Liao, H. / Beebe, K.D. / Yongkiettrakul, S. / Pei, D. / Tsai, M.D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure and Function of a New Phosphopeptide-Binding Domain Containing the Fha2 of Rad53.
著者: Liao, H. / Byeon, I.J. / Tsai, M.D.
履歴
登録2001年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE SPK1
P: DNA REPAIR PROTEIN RAD9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2862
ポリマ－19,2862
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE SPK1


分子量: 18148.758 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FHA DOMAIN (FHA2) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPK1 OR RAD53 / プラスミド: PGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22216, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質・ペプチド DNA REPAIR PROTEIN RAD9


分子量: 1137.130 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 599-607 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PHOSPHOTHREONYL PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.
参照: UniProt: P14737

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1213D 15N-SEPARATED NOESY
1312D 13C/15N-FILTERED NOESY
1413D 13C -EDITED 13C/15N-FILTERED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE- RESONANCE NMR SPECTROSCOPY.

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試料調製

詳細内容: 0.5 MM FHA2 U-15N,13C 1.5 MM PHOSPHOTHREONYL PEPTIDE OF RAD9; 10 MM SODIUM PHOSPHATE(PH 6.5), 1 MM DTT, AND 1 MM EDTA
試料状態イオン強度: 10 mM SODIUM PHOSPHATE, 1 mM DTT, AND 1 mM EDTA
pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 293.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン分類
XwinNMR2.6構造決定
X-PLOR3.851構造決定
X-PLOR3.851精密化
精密化手法: THE COMPLEX STRUCTURES ARE GENERATED USING A TOTAL OF 3369 RESTRAINTS, 3181 DISTANCE RESTRAINTS, AND 188 TALOS-DERIVED DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS.
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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