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- PDB-1j2j: Crystal structure of GGA1 GAT N-terminal region in complex with A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2j
タイトルCrystal structure of GGA1 GAT N-terminal region in complex with ARF1 GTP form
要素(ADP-ribosylation factor ...) x 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycosphingolipid transport / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Intra-Golgi traffic / protein localization to ciliary membrane / Lysosome Vesicle Biogenesis / mitotic cleavage furrow ingression / COPI-mediated anterograde transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of receptor internalization ...Glycosphingolipid transport / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Intra-Golgi traffic / protein localization to ciliary membrane / Lysosome Vesicle Biogenesis / mitotic cleavage furrow ingression / COPI-mediated anterograde transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of receptor internalization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Golgi to plasma membrane transport / MHC class II antigen presentation / Golgi to plasma membrane protein transport / dendritic spine organization / retrograde transport, endosome to Golgi / long-term synaptic depression / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / cell leading edge / intracellular copper ion homeostasis / vesicle-mediated transport / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / sarcomere / ubiquitin binding / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / trans-Golgi network / protein catabolic process / cellular response to virus / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / protein transport / early endosome membrane / early endosome / neuron projection / endosome membrane / postsynaptic density / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / ADP-ribosylation factor 1-5 / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Small GTPase superfamily, ARF type / ENTH/VHS / Small GTPase Arf domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / IODIDE ION / ADP-ribosylation factor 1 / ADP-ribosylation factor 2 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Shiba, T. / Kawasaki, M. / Takatsu, H. / Nogi, T. / Matsugaki, N. / Igarashi, N. / Suzuki, M. / Kato, R. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: NAT.STRUCT.BIOL. / 年: 2003
タイトル: Molecular mechanism of membrane recruitment of GGA by ARF in lysosomal protein transport
著者: Shiba, T. / Kawasaki, M. / Takatsu, H. / Nogi, T. / Matsugaki, N. / Igarashi, N. / Suzuki, M. / Kato, R. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2003年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor 1
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1216
ポリマ－24,3202
非ポリマー8014
水5,008278
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area10860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.410, 61.894, 76.874
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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ADP-ribosylation factor ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor 1 / ARF1


分子量: 18951.615 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 18-181 / 変異: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pProEX HT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8BSL7, UniProt: P84078*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド ADP-ribosylation factor binding protein GGA1


分子量: 5368.233 Da / 分子数: 1 / 断片: GAT N-terminal region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UJY5

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非ポリマー , 4種, 282分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG3350, KI, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 %PEG33501reservoir
20.2 M1reservoirKI
35 mM1dropMgCl2
410 mMTris-HCl1droppH8.0
530 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月14日
放射モノクロメーター: Si (111) + Ge (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. all: 30626 / Num. obs: 30625 / % possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 83.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 30626 / Num. measured all: 194166
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J2I

1j2i
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.6→24.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 1.752 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22701 1545 5 %RANDOM
Rwork0.19848 ---
all0.19988 ---
obs0.19988 29080 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.791 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→24.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1661 0 35 278 1974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0211722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5591.9832327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0363204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.10915327
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021272
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.3810
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.5234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8711.51022
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61221641
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5713700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2834.5686
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.367 85
Rwork0.266 1681
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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