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万見
- PDB-1izh: Inhibitor of HIV protease with unusual binding mode potently inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1izh
タイトルInhibitor of HIV protease with unusual binding mode potently inhibiting multi-resistant protease mutants
要素proteinase
キーワードHYDROLASE / HIV-1 proteinase / potent inhibitor / subsite binding
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Q50 / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Weber, J. / Mesters, J.R. / Lepsik, M. / Prejdova, J. / Svec, M. / Sponarova, J. / Mlcochova, P. / Skalicka, K. / Strisovsky, K. / Uhlikova, T. ...Weber, J. / Mesters, J.R. / Lepsik, M. / Prejdova, J. / Svec, M. / Sponarova, J. / Mlcochova, P. / Skalicka, K. / Strisovsky, K. / Uhlikova, T. / Soucek, M. / Machala, L. / Stankova, M. / Vondrasek, J. / Klimkait, T. / Kraeusslich, H.-G. / Hilgenfeld, R. / Konvalinka, J.
引用ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2002
タイトル: Unusual Binding Mode of an HIV-1 Protease Inhibitor Explains its Potency against Multi-drug-resistant Virus Strains
著者: Weber, J. / Mesters, J.R. / Lepsik, M. / Prejdova, J. / Svec, M. / Sponarova, J. / Mlcochova, P. / Skalicka, K. / Strisovsky, K. / Uhlikova, T. / Soucek, M. / Machala, L. / Stankova, M. / ...著者: Weber, J. / Mesters, J.R. / Lepsik, M. / Prejdova, J. / Svec, M. / Sponarova, J. / Mlcochova, P. / Skalicka, K. / Strisovsky, K. / Uhlikova, T. / Soucek, M. / Machala, L. / Stankova, M. / Vondrasek, J. / Klimkait, T. / Kraeusslich, H.-G. / Hilgenfeld, R. / Konvalinka, J.
履歴
登録2002年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: proteinase
B: proteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3473
ポリマ－21,6622
非ポリマー6861
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.452, 85.756, 46.746
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is the homodimer as found in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 proteinase / protease


分子量: 10830.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / プラスミド: pET24a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q90EB9, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-Q50 / {(1S)-1-BENZYL-4-[3-CARBAMOYL-1-(1-CARBAMOYL-2-PHENYL-ETHYLCARBAMOYL)-(S)-PROPYLCARBAMOYL]-2-OXO-5-PHENYL-PENTYL}-CARBAMIC ACID TERT-BUTYL ESTER


分子量: 685.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H47N5O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.49 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, DTT, EDTA, NaN3, KCl, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mMMES1droppH6.0
210 %(v/v)glycerol1drop
31 mMEDTA1drop
41 mMdithiothreitol1drop
52-5 mg/mlprotein1drop
60.7-1.0 M1reservoirKCl
7100 mMMES1reservoirpH6.0
83 mM1reservoirNaN3
910 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 18388 / Num. obs: 18388 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.74 % / Biso Wilson estimate: 22.772 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1715 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC- FOURIER SYNTHESIS精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 5HVP

5hvp


解像度: 1.9→43.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 3.312 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2408 948 5.2 %RANDOM
Rwork0.17808 ---
all0.18116 18388 --
obs0.18116 17421 95.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.734 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å20 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→43.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1520 0 100 221 1841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7272.0462234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73633712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6445196
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02310
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.3290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2750.31857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.5985
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.5251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0960.35
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.260.344
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6132976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.48931584
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9382674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0483650
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 74
Rwork0.221 1196
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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