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- PDB-1iza: ROLE OF B13 GLU IN INSULIN ASSEMBLY: THE HEXAMER STRUCTURE OF REC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iza
タイトルROLE OF B13 GLU IN INSULIN ASSEMBLY: THE HEXAMER STRUCTURE OF RECOMBINANT MUTANT (B13 GLU-> GLN) INSULIN
要素(INSULIN) x 2
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / lipid biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein secretion / hormone activity / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / positive regulation of cell migration / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xiao, B. / Dodson, G.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1992
タイトル: Role of B13 Glu in insulin assembly. The hexamer structure of recombinant mutant (B13 Glu-->Gln) insulin.
著者: Bentley, G.A. / Brange, J. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Markussen, J. / Wilkinson, A.J. / Wollmer, A. / Xiao, B.
履歴
登録1992年10月16日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6334
ポリマ-11,6334
非ポリマー00
1,42379
1
A: INSULIN
B: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8172
ポリマ-5,8172
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area4060 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8172
ポリマ-5,8172
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area3570 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,90012
ポリマ-34,90012
非ポリマー00
21612
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area16720 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.600, 80.600, 37.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-32-

HOH

21B-52-

HOH

31B-53-

HOH

41D-31-

HOH

51D-38-

HOH

61D-62-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 3432.968 Da / 分子数: 2 / Mutation: E13Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.11 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 %(w/v)ammonium sulfate1drop
24 %(w/v)ammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 3036 / % possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.154 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 0 79 889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection obs: 3036 / Rfactor obs: 0.154
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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