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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ixk
タイトルCrystal Structure Analysis of Methyltransferase Homolog Protein from Pyrococcus Horikoshii
要素Methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / OPEN BETA SHEET
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (cytidine-5-)-methyltransferase activity / tRNA methylation / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA small subunit methyltransferase F, N-terminal / N-terminal domain of 16S rRNA methyltransferase RsmF / Sun protein; domain 3 / Nop2p / Bacterial Fmu (Sun)/eukaryotic nucleolar NOL1/Nop2p, conserved site / NOL1/NOP2/sun family signature. / SAM-dependent methyltransferase RsmB/NOP2-type / RNA (C5-cytosine) methyltransferase / : / 16S rRNA methyltransferase RsmB/F ...Ribosomal RNA small subunit methyltransferase F, N-terminal / N-terminal domain of 16S rRNA methyltransferase RsmF / Sun protein; domain 3 / Nop2p / Bacterial Fmu (Sun)/eukaryotic nucleolar NOL1/Nop2p, conserved site / NOL1/NOP2/sun family signature. / SAM-dependent methyltransferase RsmB/NOP2-type / RNA (C5-cytosine) methyltransferase / : / 16S rRNA methyltransferase RsmB/F / SAM-dependent MTase RsmB/NOP-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Alpha-Beta Plaits / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
315aa long hypothetical proliferating-cell nucleolar protein p120
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ishikawa, I. / Sakai, N. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tamura, T. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: PROTEINS: STRUCT.,FUNCT.,GENET. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human p120 homologue protein PH1374 from Pyrococcus horikoshii
著者: Ishikawa, I. / Sakai, N. / Tamura, T. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I.
履歴
登録2002年6月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2641
ポリマ－36,2641
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.554, 41.513, 71.065
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase


分子量: 36263.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH1374 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star(DE3) / 参照: UniProt: O50082
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG6000, Citric Acid, Glyserol, pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
20.1 Mcitric acid1reservoirpH5.
315 %PEG60001reservoir
41 %1-5 pentandiol1reservoir
55 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9000, 0.9805, 0.9800
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月17日
放射モノクロメーター: MIRROR + Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.98051
30.981
反射解像度: 1.9→24 Å / Num. all: 26780 / Num. obs: 26745 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3875 / Rsym value: 0.271 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最低解像度: 23.77 Å / Num. measured all: 152004
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.329

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
WARPモデル構築
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2663 9.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all-26754 --
obs-26561 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: throughout / Bsol: 49.4 Å2 / ksol: 0.511 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.339 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.186 Å20 Å20.471 Å2
2---1.069 Å20 Å2
3----1.117 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.258 Å0.215 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.173 Å0.104 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2435 0 0 151 2586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005351
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.20203
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.52323
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79415
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.386
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.318
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.414
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9-1.970.2662489.270.22623862634
1.97-2.050.25712620.1972623
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.52323
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79415

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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