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万見
- PDB-1ik7: Crystal Structure of the Uncomplexed Pelle Death Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ik7
タイトルCrystal Structure of the Uncomplexed Pelle Death Domain
要素PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle
キーワードTRANSFERASE / siNgle helix / MPD crystallization / structural transition
機能・相同性
機能・相同性情報


determination of dorsal/ventral asymmetry / hemocyte proliferation / DL and DIF homodimers bind to TUB and phosphorylated PLL in the TL receptor 'signalling complex' / DL and DIF homodimers complexed with CACT are all phosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Activated PLL kinase is autophosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Phosphorylated CACT, DL and DIF homodimers dissociate from the TL receptor 'signalling complex' / PLL kinase binds to TUB in the TL receptor 'signalling complex' / positive regulation of antifungal peptide production / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation ...determination of dorsal/ventral asymmetry / hemocyte proliferation / DL and DIF homodimers bind to TUB and phosphorylated PLL in the TL receptor 'signalling complex' / DL and DIF homodimers complexed with CACT are all phosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Activated PLL kinase is autophosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Phosphorylated CACT, DL and DIF homodimers dissociate from the TL receptor 'signalling complex' / PLL kinase binds to TUB in the TL receptor 'signalling complex' / positive regulation of antifungal peptide production / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Interleukin-1 signaling / zygotic specification of dorsal/ventral axis / larval somatic muscle development / antifungal innate immune response / positive regulation of hippo signaling / Toll signaling pathway / dorsal/ventral pattern formation / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein domain specific binding / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Pelle, death domain / : / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Single helix bin / Pelle, death domain / : / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase pelle
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xiao, T. / Gardner, K.H. / Sprang, S.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Cosolvent-induced transformation of a death domain tertiary structure
著者: Xiao, T. / Gardner, K.H. / Sprang, S.R.
履歴
登録2001年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle
B: PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4997
ポリマ－24,8932
非ポリマー6075
水34219
1
A: PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8094
ポリマ－12,4461
非ポリマー3623
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6913
ポリマ－12,4461
非ポリマー2442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.106, 95.542, 103.196
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 PROBABLE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE Pelle / PELLE


分子量: 12446.343 Da / 分子数: 2 / 断片: Death Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: pelle / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05652, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 45% 2-methyl-2,4-pentanediol, Tris, 0.4 M sodium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-Cl1droppH7.5
3100 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
640-46 %MPD1reservoir
70.4-0.6 M1reservoirNaCl
80.1 MTris-Cl1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS F110.947
シンクロトロンCHESS F120.947
シンクロトロンCHESS F230.9795, 0.9791, 0.9789, 0.9778
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2000年2月10日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2000年2月10日mirrors
ADSC QUANTUM 43CCD2000年2月10日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9471
20.97951
30.97911
40.97891
50.97781
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 15711 / Num. obs: 15711 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 47.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1022 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→24.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 361892.85 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: maximum likelihood refinement target using amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1550 10.2 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.268 15711 --
obs0.239 15265 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.12 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.55 Å20 Å20 Å2
2---9.9 Å20 Å2
3----8.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数848 0 32 27 907
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 240 9.9 %
Rwork0.264 2181 -
obs-1800 94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MPD.PARAMMPD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TRS.PARAMTRS.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.268 / Rfactor obs: 0.239 / Rfactor Rfree: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.239
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.308 / Rfactor Rwork: 0.264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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