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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1if2 | ||||||
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タイトル | X-RAY STRUCTURE OF LEISHMANIA MEXICANA TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE COMPLEXED WITH IPP | ||||||
要素 | TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASEトリオースリン酸イソメラーゼ | ||||||
キーワード | ISOMERASE (異性化酵素) / TIM barrel (TIMバレル) / transition state analogue | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycosome / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / トリオースリン酸イソメラーゼ / triose-phosphate isomerase activity / 糖新生 / glycolytic process / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Kursula, I. / Partanen, S. / Lambeir, A.-M. / Antonov, D.M. / Augustyns, K. / Wierenga, R.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2001 タイトル: Structural determinants for ligand binding and catalysis of triosephosphate isomerase. 著者: Kursula, I. / Partanen, S. / Lambeir, A.M. / Antonov, D.M. / Augustyns, K. / Wierenga, R.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1if2.cif.gz | 64.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1if2.ent.gz | 46.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1if2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/1if2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/1if2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27208.236 Da / 分子数: 1 / 変異: E65Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア) プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: P48499, トリオースリン酸イソメラーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-129 / [ |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.89 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: PEG 6000, CH3COOH/NaOH, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月26日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. all: 18318 / Num. obs: 18318 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 16.2 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.158 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Num. unique all: 1843 / % possible all: 99.9 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 74174 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.09 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.16 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 22.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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