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- PDB-1lyx: Plasmodium Falciparum Triosephosphate Isomerase (PfTIM)-Phosphogl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lyx
タイトルPlasmodium Falciparum Triosephosphate Isomerase (PfTIM)-Phosphoglycolate complex
要素Triosephosphate Isomerase
キーワードISOMERASE / TIM barrels / beta-alpha barrels
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Parthasarathy, S. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structure of the Plasmodium falciparum triosephosphate isomerase-phosphoglycolate complex in two crystal forms: characterization of catalytic loop open and closed conformations in the ligand-bound state
著者: Parthasarathy, S. / Ravindra, G. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Triosephosphate isomerase from Plasmodium falciparum: Crystal structure provides insights into antimalarial drug design
著者: Velankar, S.S. / Ray, S.S. / Gokhle, R.S. / Suma, S. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2002年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate Isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1542
ポリマ－27,9981
非ポリマー1561
水3,117173
1
A: Triosephosphate Isomerase
ヘテロ分子

A: Triosephosphate Isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3084
ポリマ－55,9952
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x+1/2,y+1/2,-z1
2
A: Triosephosphate Isomerase
ヘテロ分子

A: Triosephosphate Isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3084
ポリマ－55,9952
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area4080 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.242, 63.437, 53.886
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.74, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate Isomerase / E.C.5.3.1.1 / TIM / triose-phosphate isomerase / triose phosphate isomerase


分子量: 27997.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: TPI / プラスミド: ptrc 99A vector, called pARC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AA200 / 参照: UniProt: Q07412, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% to 25% PEG 6000 or PEG 4000 or PEG 3350 or PEG 1450 in the presence of EDTA, DTT and Sodium azide in 100mM MES. pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112-25 %PEG60001reservoir
2100 mMMES1reservoirpH6.5
30.05 mMdithiothreitol1reservoir
40.05 mMEDTA1reservoir
50.05 mM1reservoirNaN3
615 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月10日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 20508 / Num. obs: 20508 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 18.8 % / Rsym value: 0.068
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Num. unique all: 2008 / Rsym value: 0.215 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 10508 / Num. measured all: 198026 / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Monomer of unbound PfTIM, PDB code 1YDV

1ydv


解像度: 1.9→20 Å / Data cutoff high absF: 416213.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Bulk solvent and anisotropic B-scaling were applied throughout the refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1977 9.9 %Random
Rwork0.18 ---
all-20508 --
obs-20037 96.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.54 Å2 / ksol: 0.355873 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å2-4.32 Å22.14 Å2
2--0 Å24.14 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1957 0 9 173 2139
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0062
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3524
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3443
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7165
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 172 8.31 %
Rwork0.233 1714 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3pg.parpg.top
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.352
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3443
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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