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万見
- PDB-1iak: HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN I-AK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iak
タイトルHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN I-AK
要素(MHC CLASS II I-AK) x 3
キーワードHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN I-AK / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / MHC / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen / MHC class II antigen presentation / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body ...Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen / MHC class II antigen presentation / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / adaptive immune response / early endosome / lysosome / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / external side of plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-K alpha chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A-K beta chain / Lysozyme C / Lysozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fremont, D.H. / Unanue, E.R. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of I-Ak in complex with a dominant epitope of lysozyme.
著者: Fremont, D.H. / Monnaie, D. / Nelson, C.A. / Hendrickson, W.A. / Unanue, E.R.
履歴
登録1997年11月18日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC CLASS II I-AK
B: MHC CLASS II I-AK
P: MHC CLASS II I-AK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7946
ポリマ－46,1313
非ポリマー6643
水6,648369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8050 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.250, 112.250, 99.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-191-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MHC CLASS II I-AK


分子量: 22689.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HEL PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: CHO / 器官: EGG / 発現宿主: CHO CELLS AS GPI-LINKED PROTEIN / 参照: UniProt: P01910
#2: タンパク質 MHC CLASS II I-AK


分子量: 21887.592 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HEL PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: CHO / 器官: EGG / 発現宿主: CHO CELLS AS GPI-LINKED PROTEIN / 参照: UniProt: P06343
#3: タンパク質・ペプチド MHC CLASS II I-AK


分子量: 1553.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WITH COVALENTLY BOUND HEL PEPTIDE / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: CHO CELLS AS GPI-LINKED PROTEIN / 参照: UniProt: P24364, UniProt: Q29431*PLUS
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I- ...THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I-AK WITH A. PEPTIDE FROM HEN EGG WHITE LYSOZYME (50 - 62) COVALENTLY ATTACHED TO THE I-AK BETA CHAIN VIA A POLYPEPTIDE LINKER. THE HETERODIMER WAS EXPRESSED IN CHO CELLS AS A GPI-LINKED PROTEIN AND ENZYMATICALLY CLEAVED WITH PIPLC. FOR THE I-AK ALPHA CHAIN, THE FIRST 3 RESIDUES AND LAST 14 RESIDUES COULD NOT BE TRACED. FOR THE BETA CHAIN, 10 RESIDUES AMINO TERMINAL TO THE HEL PEPTIDE AND 16 RESIDUES IN THE COVALENT LINKER WERE DISORDERED, AS WERE 15 RESIDUES AT THE C-TERMINAL TAIL OF THE BETA CHAIN. THE FIRST TWO RESIDUES BUILT IN THE BETA CHAIN (GLY B5 AND SER B6) ARE IN FACT CLONING ARTIFACTS OF THE LINKER CONSTRUCTION, AS THESE RESIDUES ARE ARG B5 AND HIS B6 IN THE NATURAL I-AK SEQUENCE. THE HETEROATOM WATER 1 SITS AT A SPECIAL POSITION. ALL OTHER WATERS ARE NUMBERED IN ORDER OF THEIR TEMPERATURE FACTOR. HEL PEPTIDE RESIDUES 50-62 CORRESPOND TO BINDING SITES P-2 TO P11.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.85 %
結晶化pH: 4.75
詳細: 20% PEG 4000, 7% EG, 80MM A.S, 200MM AMM.ACETATE, 50MM NA.ACETATE PH 4.75
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 %PEG1reservoir
37 %ethylene glycol1reservoir
480 mMammonium sulfate1reservoir
5200 mMammonium acetate1reservoir
650 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9763
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 48139 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.12 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 198306 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKLデータ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
Agrovataデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
HKLデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IEA

1iea


解像度: 1.9→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2410 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 47865 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.22 Å20 Å20 Å2
2---4.22 Å20 Å2
3---8.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-10 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3129 0 42 369 3540
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.672.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 293 4.9 %
Rwork0.357 5627 -
obs--96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM3_MOD.CHOTOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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