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- PDB-1i8d: CRYSTAL STRUCTURE OF RIBOFLAVIN SYNTHASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i8d
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RIBOFLAVIN SYNTHASE
要素RIBOFLAVIN SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / riboflavin synthase / riboflavin biosynthesis / antimicrobial target / structure-based design / Escherichia coli
機能・相同性
機能・相同性情報


riboflavin synthase / riboflavin synthase activity / riboflavin biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lumazine-binding protein / Lumazine-binding domain / Lumazine binding domain / Riboflavin synthase alpha chain lumazine-binding repeat profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Riboflavin synthase / Riboflavin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Liao, D.-I. / Wawrzak, Z. / Calabrese, J.C. / Viitanen, P.V. / Jordan, D.B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of riboflavin synthase.
著者: Liao, D.I. / Wawrzak, Z. / Calabrese, J.C. / Viitanen, P.V. / Jordan, D.B.
履歴
登録2001年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOFLAVIN SYNTHASE
B: RIBOFLAVIN SYNTHASE
C: RIBOFLAVIN SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4193
ポリマ－70,4193
非ポリマー00
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.083, 61.705, 219.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a homo trimer. The three molecules in the asymmetric unit represent the biological assembly. The trimer is asymmetrical.

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要素

#1: タンパク質 RIBOFLAVIN SYNTHASE


分子量: 23472.885 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: BACTERIA / プラスミド: PET-24A(+) (NOVAGEN) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P29015, UniProt: P0AFU8*PLUS, riboflavin synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: bis-tris propane, MgCl2, diglyme, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
114 mg/mlprotein1dropor Se-Met-labeled RS
250 mMTris-HCl1drop
37-10 %diglyme1reservoir
425 mMBis-Tris propane-NaOH1reservoir
520-50 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 48686 / Num. obs: 437196 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 33.7
反射 シェル解像度: 2→2.04 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
Num. obs: 48686 / Num. measured all: 437196
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→25 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: TNT library
Rfactor反射数
Rfree0.299 2400
Rwork0.239 -
all-48686
obs-48007
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4578 0 0 229 4807
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.99
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.239
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 1.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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