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- PDB-1i4e: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CASPASE-8/P35 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i4e
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CASPASE-8/P35 COMPLEX
要素
  • Caspase-8
  • Early 35 kDa protein
キーワードAPOPTOSIS/HYDROLASE / covalent complex protease-inhibitor / APOPTOSIS-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase ...caspase-8 / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / activation of cysteine-type endopeptidase activity / : / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / natural killer cell activation / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / : / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / execution phase of apoptosis / pyroptotic inflammatory response / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of proteolysis / B cell activation / cellular response to organic cyclic compound / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein maturation / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cytokine production / T cell activation / positive regulation of interleukin-1 beta production / apoptotic signaling pathway / proteolysis involved in protein catabolic process / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / response to estradiol / heart development / peptidase activity / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Baculovirus p35 / Baculovirus p35 / Baculovirus p35, apoptosis preventing protein / Baculovirus p35 superfamily / Apoptosis preventing protein / Caspase-8 / : / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. ...Baculovirus p35 / Baculovirus p35 / Baculovirus p35, apoptosis preventing protein / Baculovirus p35 superfamily / Apoptosis preventing protein / Caspase-8 / : / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Early 35 kDa protein / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Xu, G. / Cirilli, M. / Huang, Y. / Rich, R.L. / Myszka, D.G. / Wu, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Covalent inhibition revealed by the crystal structure of the caspase-8/p35 complex.
著者: Xu, G. / Cirilli, M. / Huang, Y. / Rich, R.L. / Myszka, D.G. / Wu, H.
履歴
登録2001年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月25日Group: Derived calculations

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Early 35 kDa protein
B: Caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2912
ポリマ－64,2912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area26420 Å2
手法PISA
2
A: Early 35 kDa protein
B: Caspase-8

A: Early 35 kDa protein
B: Caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,5824
ポリマ－128,5824
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z+1/21
Buried area8750 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area48420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.97, 117.34, 346.45
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Early 35 kDa protein / p35 / Apoptosis-preventing protein


分子量: 34768.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
属: Escherichia / 遺伝子: P35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08160
#2: タンパク質 Caspase-8 / CASP-8 / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH / FADD-homologous ...CASP-8 / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH / FADD-homologous ICE/ced-3-like protease / FADD-like ICE / FLICE / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / Caspase-8 subunit p18 / Caspase-8 subunit p10


分子量: 29522.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 属: Escherichia / 遺伝子: CASP8, MCH5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790, caspase-8
配列の詳細D -> H AT RESIDUE 2285 OF CHAIN B IS A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-30 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
52 %PEG80001reservoir
6100 mMMOPS1reservoir
71 %2-propanol1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→29.83 Å / Num. obs: 37662 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 18.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→24 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2957 1512 -RANDOM
Rwork0.2361 ---
obs-37649 99.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4354 0 0 0 4354
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007403
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33107
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.48266
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8478
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.48266
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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