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万見
- PDB-1i45: YEAST TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (MUTANT) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i45
タイトルYEAST TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (MUTANT)
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / mutant / yeast / 5'-fluorotryptophan
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / mitochondrion / plasma membrane ...Gluconeogenesis / Glycolysis / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / mitochondrion / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rozovsky, S. / Jogl, G. / Tong, L. / McDermott, A.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution-state NMR investigations of triosephosphate isomerase active site loop motion: ligand release in relation to active site loop dynamics.
著者: Rozovsky, S. / Jogl, G. / Tong, L. / McDermott, A.E.
履歴
登録2001年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5672
ポリマ－53,5672
非ポリマー00
水11,331629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.601, 97.058, 49.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.70, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / E.C.5.3.1.1 / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM / TPI1P


分子量: 26783.342 Da / 分子数: 2 / 変異: TRP90TYR, TRP157PHE, TRP168FTR / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JA300 / 参照: UniProt: P00942, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 629 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: バッチ法 / pH: 6.8
詳細: 16% PEG 4000, 50mM Tris, 50mM NaCl, pH 6.8, batch at 293 K
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
140 mg/mlprotein11
250 mMTris-HCl11
350 mM11NaCl
41 mMEDTA11pH6.8
514-16 %PEG400011

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月10日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 50358 / Num. obs: 50343 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 44.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / % possible all: 82.4
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 50459 / Num. measured all: 152637 / Rmerge(I) obs: 0.073

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
COMO位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1ypi

1ypi


解像度: 1.8→29.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 329070.72 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 5078 10.1 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.185 52840 --
obs0.175 50343 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.8 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å21.81 Å2
2---2.41 Å20 Å2
3---1.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3758 0 0 629 4387
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.672.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 724 9.6 %
Rwork0.282 6826 -
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FTR.PARAMFTR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 50392 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.672.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.308 / % reflection Rfree: 9.6 % / Rfactor Rwork: 0.282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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