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- PDB-1aw2: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE OF VIBRIO MARINUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aw2
タイトルTRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE OF VIBRIO MARINUS
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / PSYCHROPHILIC / VIBRIO MARINUS
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Moritella marina (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Maes, D. / Zeelen, J.P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Triose-phosphate isomerase (TIM) of the psychrophilic bacterium Vibrio marinus. Kinetic and structural properties.
著者: Alvarez, M. / Zeelen, J.P. / Mainfroid, V. / Rentier-Delrue, F. / Martial, J.A. / Wyns, L. / Wierenga, R.K. / Maes, D.
履歴
登録1997年10月9日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
J: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
K: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,51412
ポリマ－214,1308
非ポリマー3844
水3,099172
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6283
ポリマ－53,5322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
2
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6283
ポリマ－53,5322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA
3
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6283
ポリマ－53,5322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
4
J: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
K: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6283
ポリマ－53,5322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.660, 137.820, 89.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.007, 0.006, 1), (0.004, 1, -0.006), (-1, 0.004, 0.007)-0.85298, 34.55416, 88.58136
2given(1, -0.003, 0.01), (-0.004, -1, 0.006), (0.01, -0.006, -1)-0.49083, 102.28472, 88.97144
3given(-0.016, 1), (-1), (1, 0.016)0.02818, 67.90625, 0.01734

-
要素

#1: タンパク質
TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26766.199 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A SULFATE MOLECULE IS OBSERVED IN THE ACTIVE SITE OF SUBUNIT A
由来: (組換発現) Moritella marina (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50921, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 7
詳細: 100MM TRIETHANOLAMINE/HCL 100MM AMMONIUM SULFATE, 1MM DTT, EDTA, NAN3 1.26M SODIUM CITRATE PH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMtriethanolamine-HCl1reservoir
325 mM1reservoirNaCl
41 mMdithiothreitol1reservoir
51 mMEDTA1reservoir
61 mM1reservoirNaN3
720 mM2PG1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: DOUBLE FOCUSSING MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→25 Å / Num. obs: 60048 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 95.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 166818
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: LIGANDED STRUCTURE (PDB ENTRY 1AFI)

1afi


解像度: 2.65→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.01 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 -5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 57974 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3733 0 5 43 3781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.81
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.77 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 -5 %
Rwork0.29 6576 -
obs--95.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.64
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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