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- PDB-1hwh: 1:1 COMPLEX OF HUMAN GROWTH HORMONE MUTANT G120R WITH ITS SOLUBLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hwh
タイトル1:1 COMPLEX OF HUMAN GROWTH HORMONE MUTANT G120R WITH ITS SOLUBLE BINDING PROTEIN
要素
  • GROWTH HORMONE
  • GROWTH HORMONE BINDING PROTEIN
キーワードCOMPLEX (HORMONE/RECEPTOR) / CYTOKINE / HORMONE / RECEPTOR / HEMATOPOIETIC / COMPLEX (HORMONE-RECEPTOR) / COMPLEX (HORMONE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone receptor activity / regulation of response to nutrient levels / growth hormone activity / growth hormone receptor complex / bone maturation / prolactin receptor binding / positive regulation of growth / taurine metabolic process / animal organ development / positive regulation of activation of Janus kinase activity ...growth hormone receptor activity / regulation of response to nutrient levels / growth hormone activity / growth hormone receptor complex / bone maturation / prolactin receptor binding / positive regulation of growth / taurine metabolic process / animal organ development / positive regulation of activation of Janus kinase activity / response to gravity / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / positive regulation of multicellular organism growth / hormone metabolic process / positive regulation of glucose transmembrane transport / proline-rich region binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / growth hormone receptor binding / response to food / growth hormone receptor signaling pathway / response to cycloheximide / Prolactin receptor signaling / cytokine binding / growth factor binding / peptide hormone binding / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of multicellular organism growth / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Growth hormone receptor signaling / response to glucocorticoid / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to hormone stimulus / hormone-mediated signaling pathway / response to interleukin-1 / SH2 domain binding / response to nutrient levels / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cytokine activity / endosome lumen / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of MAP kinase activity / growth factor activity / hormone activity / receptor internalization / cytokine-mediated signaling pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / response to estradiol / protein phosphatase binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / external side of plasma membrane / neuronal cell body / lipid binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Growth hormone-binding protein / Growth hormone receptor binding / Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. ...Growth hormone-binding protein / Growth hormone receptor binding / Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Somatotropin / Growth hormone receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sundstrom, S.M. / Lundqvist, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of an antagonist mutant of human growth hormone, G120R, in complex with its receptor at 2.9 A resolution.
著者: Sundstrom, M. / Lundqvist, T. / Rodin, J. / Giebel, L.B. / Milligan, D. / Norstedt, G.
履歴
登録1996年11月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5342
ポリマ－49,5342
非ポリマー00
水00
1
A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE BINDING PROTEIN

A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,0684
ポリマ－99,0684
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.780, 67.780, 229.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 GROWTH HORMONE


分子量: 22252.135 Da / 分子数: 1 / 変異: G120R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01241
#2: タンパク質 GROWTH HORMONE BINDING PROTEIN


分子量: 27281.641 Da / 分子数: 1 / Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ONE HORMONE WITH ONE RECEPTOR MOLECULE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10912

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 6.75
詳細: THE PROTEIN COMPLEX WAS CRYSTALLISED FROM 1.6 M LISO4 AND 50 MM BIS TRIS AT PH 6.75
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6.25 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
146 %(v/v)sat1reservoirLiSO4
22 %PEG5001reservoir
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.9 Å / Num. obs: 11596 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rsym value: 0.296
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.1 % / Rmerge(I) obs: 0.296

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 580 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 11596 91.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3701 0 0 0 3701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.94
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor%反射
Rwork0.296 -
obs-77.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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