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- PDB-1axi: STRUCTURAL PLASTICITY AT THE HGH:HGHBP INTERFACE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1axi
タイトルSTRUCTURAL PLASTICITY AT THE HGH:HGHBP INTERFACE
要素
  • GROWTH HORMONE
  • GROWTH HORMONE RECEPTOR
キーワードCOMPLEX (HORMONE/RECEPTOR) / COMPLEX (HORMONE-RECEPTOR) / COMPLEX (HORMONE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of response to nutrient levels / growth hormone receptor activity / growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / taurine metabolic process / animal organ development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / positive regulation of multicellular organism growth ...regulation of response to nutrient levels / growth hormone receptor activity / growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / taurine metabolic process / animal organ development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / positive regulation of multicellular organism growth / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / hormone metabolic process / proline-rich region binding / cell surface receptor signaling pathway via STAT / growth hormone receptor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway / response to food / growth factor binding / response to cycloheximide / response to gravity / Prolactin receptor signaling / cytokine binding / positive regulation of MAP kinase activity / peptide hormone binding / regulation of multicellular organism growth / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Growth hormone receptor signaling / cellular response to hormone stimulus / hormone-mediated signaling pathway / SH2 domain binding / response to interleukin-1 / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to glucocorticoid / cytokine activity / endosome lumen / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / response to nutrient levels / hormone activity / receptor internalization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to insulin stimulus / endocytosis / cytokine-mediated signaling pathway / response to estradiol / protein phosphatase binding / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / external side of plasma membrane / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Growth hormone-binding protein / Growth hormone receptor binding / Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. ...Growth hormone-binding protein / Growth hormone receptor binding / Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Somatotropin / Growth hormone receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Atwell, S. / Ultsch, M. / De Vos, A.M. / Wells, J.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Structural plasticity in a remodeled protein-protein interface.
著者: Atwell, S. / Ultsch, M. / De Vos, A.M. / Wells, J.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Human Growth Hormone and Extracellular Domain of its Receptor: Crystal Structure of the Complex
著者: De Vos, A.M. / Ultsch, M. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録1997年10月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3493
ポリマ－49,2532
非ポリマー961
水6,882382
1
A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子

A: GROWTH HORMONE
B: GROWTH HORMONE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6996
ポリマ－98,5074
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8700 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area32580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.600, 65.600, 231.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 GROWTH HORMONE / HGH


分子量: 22230.113 Da / 分子数: 1 / 変異: G120R, K168R, D171T, K172Y, E174A, F176Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PB0720 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 34B8 / 参照: UniProt: P01241
#2: タンパク質 GROWTH HORMONE RECEPTOR / HGHBP


分子量: 27023.260 Da / 分子数: 1 / Fragment: EXTRACELLULAR BINDING DOMAIN / 変異: W104A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HGHBP WITH FUNCTIONALLY CRITICAL TRP 104 MUTATED TO ALA
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PB0720 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 33B6 / 参照: UniProt: P10912
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 382 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 %
結晶化手法: streak seeding / pH: 6.5
詳細: CRYSTALLIZED BY STREAK SEEDING AT 5MG/ML COMPLEX IN 50MM BIS-TRIS (PH 6.5) 20% SATURATED AMMONIUM SULFATE, streak seeding
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein11
250 mMBis-Tris11
317-20 %satammonium sulfate11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1996年5月5日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→100 Å / Num. obs: 28276 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / % possible all: 51.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 133933

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
REFMAC精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HGH(G120R):HGHBP STRUCTURE (IN PREPARATION)

解像度: 2.1→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2112 8 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs-26402 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -3
1--4 Å2-
3--8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2934 0 5 382 3321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0370.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.242.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.173.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.922.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.273.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.140.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.20.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 26402 / Num. reflection obs: 24290 / Rfactor all: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.7 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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