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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hjk | ||||||
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タイトル | ALKALINE PHOSPHATASE MUTANT H331Q | ||||||
![]() | ALKALINE PHOSPHATASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / ALKALINE PHOSPHATASE / PHOSPHORIC MONOESTER / TRANSFERASE(PHOSPHO / ALCOHOL ACCEPTOR) | ||||||
機能・相同性 | ![]() oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / dephosphorylation / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Murphy, J.E. / Stec, B. / Ma, L. / Kantrowitz, E.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Trapping and visualization of a covalent enzyme-phosphate intermediate. 著者: Murphy, J.E. / Stec, B. / Ma, L. / Kantrowitz, E.R. #1: ![]() タイトル: Mutations at Positions 153 and 328 in Escherichia Coli Alkaline Phosphatase Provide Insight Towards the Structure and Function of Mammalian and Yeast Alkaline Phosphatases 著者: Murphy, J.E. / Tibbitts, T.T. / Kantrowitz, E.R. #2: ![]() タイトル: Kinetics and Crystal Structure of a Mutant Escherichia Coli Alkaline Phosphatase (Asp-369-->Asn): A Mechanism Involving One Zinc Per Active Site 著者: Tibbitts, T.T. / Xu, X. / Kantrowitz, E.R. #3: ![]() タイトル: Reaction Mechanism of Alkaline Phosphatase Based on Crystal Structures. Two-Metal Ion Catalysis 著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 179.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 149 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 400 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 424.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 36 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47164.359 Da / 分子数: 2 / 変異: H331Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.27 % |
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 55% SATURATING (NH4)2SO4, 100 MM TRIS, 10 MM MGCL2, 10 MM ZNCL2, 2 MM NAH2PO4 AT PH 7.5 |
結晶化 | *PLUS pH: 5.5 / 手法: unknown |
溶液の組成 | *PLUS 濃度: 0.1 M / 一般名: sodium acetate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月1日 |
放射 | モノクロメーター: Y / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→80 Å / Num. obs: 51270 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 120731 / Rmerge(I) obs: 0.09 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 13.15 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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