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万見
- PDB-1hh8: The active N-terminal region of p67phox: Structure at 1.8 Angstro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hh8
タイトルThe active N-terminal region of p67phox: Structure at 1.8 Angstrom resolution and biochemical characterizations of the A128V mutant implicated in chronic granulomatous disease
要素NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2
キーワードCELL CYCLE / PHAGOCYTE OXIDASE FACTOR / SH3 DOMAIN / TPR REPEAT CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / ROS and RNS production in phagocytes / superoxide anion generation / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species ...superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / ROS and RNS production in phagocytes / superoxide anion generation / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / phagocytosis / RAC1 GTPase cycle / acrosomal vesicle / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / electron transfer activity / innate immune response / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. ...Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Neutrophil cytosol factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Grizot, S. / Fieschi, F. / Dagher, M.-C. / Pebay-Peyroula, E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: The Active N-Terminal Region of P67Phox: Structure at 1.8 Angstrom Resolution and Biochemical Characterizations of the A128V Mutant Implicated in Chronic Granulomatous Disease
著者: Grizot, S. / Fieschi, F. / Dagher, M.-C. / Pebay-Peyroula, E.
履歴
登録2000年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年9月20日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7082
ポリマ－24,5191
非ポリマー1891
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.670, 67.670, 50.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2 / P67PHOX / NCF-2


分子量: 24518.551 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: NEUTROPHIL / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19878
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
解説: PHASES AT 2.8 A WERE OBTAINED FROM A SAD DATA SET COLLECTED ON ID29 USING A SE-MET PROTEIN
結晶化pH: 4.5
詳細: 100 MM NA CITRATE PH 4.5, 17% PEG 2K MME, 10% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-6 mg/mlprotein1drop
217 %PEG2000 MME1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoir
410 %glycerol1reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器日付: 2000年10月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 23850 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.198 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 95808 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 972845 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1213 5.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 23707 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.8284 Å2 / ksol: 0.370973 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20.09 Å20 Å2
2---1.09 Å20 Å2
3---2.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1566 0 13 160 1739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.832.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 210 5.3 %
Rwork0.233 3726 -
obs--99.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FLC.PARFLC.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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