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- PDB-1hg2: CALM-N N-terminal domain of clathrin assembly lymphoid myeloid le... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hg2
タイトルCALM-N N-terminal domain of clathrin assembly lymphoid myeloid leukaemia protein, Inositol(4,5)P2 complex
要素CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM
キーワードENDOCYTOSIS / ADAPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / postsynaptic endocytic zone / regulation of protein transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane ...RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / postsynaptic endocytic zone / regulation of protein transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / regulation of synaptic vesicle transport / synaptic vesicle maturation / regulation of vesicle size / negative regulation of protein localization to cell surface / clathrin coat assembly / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / positive regulation of dendrite extension / clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of axonogenesis / positive regulation of Ras protein signal transduction / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / dendrite morphogenesis / clathrin binding / neurofibrillary tangle / positive regulation of amyloid-beta formation / low-density lipoprotein particle receptor binding / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of synaptic vesicle endocytosis / hemopoiesis / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / receptor-mediated endocytosis / axonogenesis / SNARE binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / receptor internalization / SH3 domain binding / tau protein binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / endocytosis / synaptic vesicle / regulation of protein localization / presynaptic membrane / vesicle / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / early endosome / postsynapse / postsynaptic density / endosome / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ANTH domain / ANTH domain superfamily / Clathrin coat assembly protein AP180-like / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS ...ANTH domain / ANTH domain superfamily / Clathrin coat assembly protein AP180-like / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE / Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein / Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Evans, P.R. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Science / 年: 2001
タイトル: Simultaneous Binding of Ptdins(4,5)P2 and Clathrin by Ap180 in the Nucleation of Clathrin Lattices on Membranes
著者: Ford, M.G.J. / Pearse, B.M.F. / Higgins, M.K. / Vallis, Y. / Owen, D.J. / Gibson, A. / Hopkins, C.R. / Evans, P.R. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2000年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.pdbx_Rsym_value
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2062
ポリマ－32,8661
非ポリマー3401
水2,306128
1
A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM
ヘテロ分子

A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4124
ポリマ－65,7322
非ポリマー6802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.859, 77.859, 122.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM / CALM-N / AP180-2


分子量: 32865.789 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX4T2 / 遺伝子 (発現宿主): CALM-N / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O55011, UniProt: O55012*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-IP2 / D-MYO-INOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE / D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸


分子量: 340.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, PH 7.5, 12% PEG 8K, 8% ETHYLENE GLYCOL CRYSTALS SOAKED IN 1MM LIGAND FOR 1 HOUR
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES1reservoir
212-14 %PEG80001reservoir
38 %ethylene glycol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月27日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37 Å / Num. obs: 25871 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.958 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 1.958 / % possible all: 99.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HF8

1hf8


解像度: 2→65.94 Å / SU B: 6.97015 / SU ML: 0.18832 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15442 / ESU R Free: 0.13478
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS SCALING DETAILS BABINET"S PRINCIPLE FOR SCALING HAS BEEN USED BULK SOLVENT CORRECTION BASED ON CONSTANT VALUE HAS BEEN U PARAMETERS FOR MASK ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS SCALING DETAILS BABINET"S PRINCIPLE FOR SCALING HAS BEEN USED BULK SOLVENT CORRECTION BASED ON CONSTANT VALUE HAS BEEN U PARAMETERS FOR MASK CALCULATION VDW PROB RADII = 1.40 ION PROB RADII = 0.80 SHRINKAGE RADII = 0.80
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21667 1315 5.1 %RANDOM
Rwork0.19672 ---
obs0.19771 24532 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.59 Å20 Å20 Å2
2--1.59 Å20 Å2
3----3.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→65.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 20 128 2262
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0330.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.461.95
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.92
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.23
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.64.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.160.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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