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- PDB-1hez: Structure of P. magnus protein L bound to a human IgM Fab. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hez
タイトルStructure of P. magnus protein L bound to a human IgM Fab.
要素
  • HEAVY CHAIN OF IG
  • KAPPA LIGHT CHAIN OF IG
  • PROTEIN L
キーワードANTIBODY / SUPERANTIGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


hexameric IgM immunoglobulin complex / IgM B cell receptor complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / IgD immunoglobulin complex / pre-B cell allelic exclusion / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex ...hexameric IgM immunoglobulin complex / IgM B cell receptor complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / IgD immunoglobulin complex / pre-B cell allelic exclusion / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / IgG binding / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / immunoglobulin binding / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antibacterial humoral response / blood microparticle / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / innate immune response / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein G-related albumin-binding (GA) module / Extracellular matrix-binding protein ebh, GA module / GA module / GA module / Protein L, Ig light chain-binding / Protein L b1 domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain ...Protein G-related albumin-binding (GA) module / Extracellular matrix-binding protein ebh, GA module / GA module / GA module / Protein L, Ig light chain-binding / Protein L b1 domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / : / Ubiquitin-like (UB roll) / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant mu / Protein L
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
FINEGOLDIA MAGNA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Graille, M. / Stura, E.A. / Housden, N.G. / Bottomley, S.P. / Taussig, M.J. / Sutton, B.J. / Gore, M.G. / Charbonnier, J.B.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Complex between Peptostreptococcus Magnus Protein L and a Human Antibody Reveals Structural Convergence in the Interaction Modes of Fab Binding Modes
著者: Graille, M. / Stura, E.A. / Housden, N.G. / Beckingham, J.A. / Bottomley, S.P. / Beale, D. / Taussig, M.J. / Sutton, B.J. / Gore, M.G. / Charbonnier, J.B.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1999
タイトル: Interactions between a Single Immunoglobulin-Binding Domain of Protein L from Peptostreptococcus Magnus and a Human Kappa Light Chain
著者: Beckingham, J.A. / Bottomley, S.P. / Hinton, R. / Sutton, B.J. / Gore, M.G.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of a Staphylococcus Aureus Protein a Domain Complexed with the Fab Fragment of a Human Igm Antibody: Structural Basis for Recognition of B-Cell Receptors and Superantigen Activity
著者: Graille, M. / Stura, E.A. / Corper, A.L. / Sutton, B.J. / Taussig, M.J. / Charbonnier, J.B. / Silverman, G.J.
#3: ジャーナル: Bioseparation / 年: 1995
タイトル: Cloning, expression and purification of Ppl-1, a kappa-chain binding protein, based upon protein L from Peptostreptococcus magnus.
著者: Bottomley, S.P. / Beckingham, J.A. / Murphy, J.P. / Atkinson, M. / Atkinson, T. / Hinton, R.J. / Gore, M.G.
履歴
登録2000年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.42021年3月17日Group: Derived calculations / Other / Structure summary / カテゴリ: pdbx_database_status / struct / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct.title ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _struct.title / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KAPPA LIGHT CHAIN OF IG
B: HEAVY CHAIN OF IG
C: KAPPA LIGHT CHAIN OF IG
D: HEAVY CHAIN OF IG
E: PROTEIN L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2217
ポリマ－102,0835
非ポリマー1382
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11780 Å2
ΔGint-69.6 kcal/mol
Surface area48480 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.185, 87.335, 210.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 KAPPA LIGHT CHAIN OF IG


分子量: 23373.871 Da / 分子数: 2 / 断片: 1-214 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: B-LYMPHOCYTE / 参照: UniProt: P01834*PLUS
#2: 抗体 HEAVY CHAIN OF IG


分子量: 24292.139 Da / 分子数: 2 / 断片: 501-724 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: B-LYMPHOCYTE / 参照: UniProt: P01871*PLUS
#3: タンパク質 PROTEIN L


分子量: 6750.485 Da / 分子数: 1 / 断片: 820-880 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) FINEGOLDIA MAGNA (バクテリア) / プラスミド: PKK223-3 / 株: 3316 / 参照: UniProt: Q51918
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.1 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 13-16% MPEG 5000, 100MM IMIDAZOLE MALATE, PH8.5, pH 8.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113-16 %(w/w)mPEG50001reservoir
2100 mMimidazole malate1reservoir
35 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.962
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.962 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 26811 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 4.66 % / Biso Wilson estimate: 59.53 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.78 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.374 / % possible all: 97.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.116
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.68 Å / % possible obs: 93.7 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DEE

1dee


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: SIDE CHAIN ATOMS FROM RESIDUES LYS A 45, LYS A 169, GLU B 89, LEU C 54, LYS C 107, GLU D 89, GLN D 113, GLU D 136, ARG D 181, LYS E 833 AND LYS E 878 ARE NOT DEFINED BY ELECTRONIC DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1192 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 24298 84.5 %-
溶媒の処理Bsol: 22.3753 Å2 / ksol: 0.293557 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6936 0 10 112 7058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0074
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.423
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.74 Å / Total num. of bins used: 23 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 42 5 %
Rwork0.3132 819 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3IMIDAZOLE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.75 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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