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- PDB-1hcf: Crystal structure of TrkB-d5 bound to neurotrophin-4/5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hcf
タイトルCrystal structure of TrkB-d5 bound to neurotrophin-4/5
要素
  • BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR
  • NEUROTROPHIN-4
キーワードTRANSFERASE/HORMONE / COMPLEX(TRANSFERASE-GROWTH FACTOR) / NEUROTROPHIN-4/5 / TRKB RECEPTOR / NGF-BETA SUPERFAMILY / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / TRANSFERASE-HORMONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


taste bud development / sensory organ boundary specification / ganglion mother cell fate determination / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / nerve growth factor receptor binding ...taste bud development / sensory organ boundary specification / ganglion mother cell fate determination / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / nerve growth factor receptor binding / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / peripheral nervous system neuron development / brain-derived neurotrophic factor binding / ameloblast differentiation / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin binding / Activated NTRK2 signals through CDK5 / nerve growth factor signaling pathway / NTRK2 activates RAC1 / nerve development / Activated NTRK2 signals through FYN / NGF-independant TRKA activation / myelination in peripheral nervous system / Activated NTRK2 signals through PI3K / innervation / feeding behavior / positive regulation of axonogenesis / neuronal action potential propagation / positive regulation of synapse assembly / glutamate secretion / regulation of GTPase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / central nervous system neuron development / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of anoikis / Activated NTRK2 signals through RAS / epidermis development / long-term memory / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / vasculogenesis / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / axon terminus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / neuron projection morphogenesis / adult locomotory behavior / learning / cellular response to amino acid stimulus / growth factor activity / modulation of chemical synaptic transmission / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / terminal bouton / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / long-term synaptic potentiation / circadian rhythm / neuron differentiation / neuron migration / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / synaptic vesicle / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / protein autophosphorylation / early endosome membrane / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / postsynaptic density / axon / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neurotrophin-4 / BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Nerve growth factor-related / Nerve growth factor conserved site / Nerve growth factor-like / Nerve growth factor family / Nerve growth factor family signature. / Nerve growth factor family profile. / Nerve growth factor (NGF or beta-NGF) / Growth factor receptor NTRK ...Neurotrophin-4 / BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Nerve growth factor-related / Nerve growth factor conserved site / Nerve growth factor-like / Nerve growth factor family / Nerve growth factor family signature. / Nerve growth factor family profile. / Nerve growth factor (NGF or beta-NGF) / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Cystine-knot cytokine / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotrophin-4 / BDNF/NT-3 growth factors receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Banfield, M.J. / Naylor, R.L. / Robertson, A.G.S. / Allen, S.J. / Dawbarn, D. / Brady, R.L.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Specificity in Trk-Receptor:Neurotrophin Interaction: The Crystal Structure of Trkb-D5 in Complex with Neurotrophin-4/5
著者: Banfield, M.J. / Naylor, R.L. / Robertson, A.G.S. / Allen, S.J. / Dawbarn, D. / Brady, R.L.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2001
タイトル: Identification and Structure of the Nerve Growth Factor Binding Site on Trka
著者: Robertson, A.G.S. / Banfield, M.J. / Allen, S.J. / Dando, J.A. / Mason, G.G.F. / Tyler, S.J. / Bennett, G.S. / Brain, S.D. / Clarke, A.R. / Brady, R.L. / Dawbarn, D.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Nerve Growth Factor in Complex with the Ligand-Binding Domain of the Trka Receptor
著者: Wiesmann, C. / Ultsch, M.H. / Bass, S.H. / Devos, A.M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structures of the Neurotrophin Binding Domain of Trka, Trkb and Trkc
著者: Ultsch, M.H. / Wiesmann, C. / Simmons, L.C. / Henrich, J. / Yang, M. / Reilly, D. / Bass, S.H. / Devos, A.M.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The Structures of Neurotrophin 4 Homodimer and the Brain-Derived Neurotrophic Factor/Neurotrophin 4 Heterodimer Reveal a Common Trk Binding Site
著者: Robinson, R.C. / Radziejewski, C. / Spraggon, G. / Greenwald, J. / Kostura, M.R. / Burtnick, L.D. / Stuart, D.I. / Choe, S. / Jones, E.Y.
履歴
登録2001年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUROTROPHIN-4
B: NEUROTROPHIN-4
X: BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR
Y: BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3668
ポリマ－50,9814
非ポリマー3844
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.372, 80.406, 91.318
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細COMPLEX OF HOMODIMERIC NEUROTROPHIN-4 AND TWO CHAINSOF TRKB

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要素

#1: タンパク質 NEUROTROPHIN-4 / NEUROTROPHIN-5 / NEUROTROPHIN-4/5 / NT-4/5


分子量: 13944.647 Da / 分子数: 2 / 断片: ACTIVE, FRAGMENT. PRO-REGION CLEAVED / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 参照: UniProt: P34130
#2: タンパク質 BDNF/NT-3 GROWTH FACTORS RECEPTOR / TRKB / GP145-TRKB


分子量: 11545.979 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN 5 (RESIDUES 286 - 383) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: PLASMA MEMBRANE / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q16620
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES NUMBERED X283, X284, X285 ARE CLONING ARTEFACTS. THEY ARE DERIVED FROM THE HIS-TAG ...RESIDUES NUMBERED X283, X284, X285 ARE CLONING ARTEFACTS. THEY ARE DERIVED FROM THE HIS-TAG SEQUENCE OF THE PET-15B PLASMID, AND DO NOT CORRESPOND TO THE NATIVE TRKB RESIDUES 283, 284 AND 285. RESIDUES NUMBERED Y283, Y284, Y285 ARE CLONING ARTEFACTS. THEY ARE DERIVED FROM THE HIS-TAG SEQUENCE OF THE PET-15B PLASMID, AND DO NOT CORRESPOND TO THE NATIVE TRKB RESIDUES 283, 284 AND 285.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10 MG/ML COMPLEX IN 20MM TRIS, 150MM NACL, PH 7.5, 100MM HEPES PH 7.5, 1.5M LISO4
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein11
21.5-1.6 M12LiSO4
3100 mMHEPES12pH7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 15635 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 63.7 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.294 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.294

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B98 (NEUROTROPHIN), 1WWB (TRK)

1b98

1wwb


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 761 4.9 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 15411 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.14 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å20 Å2
2---7.91 Å20 Å2
3---7.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3419 0 20 60 3499
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.7282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 84 5.5 %
Rwork0.299 1430 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3SO4.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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