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- PDB-1h9o: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, P85-ALPHA SUBUNIT: C-TERMINAL SH2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h9o
タイトルPHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, P85-ALPHA SUBUNIT: C-TERMINAL SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH A TYR751 PHOSPHOPEPTIDE FROM THE PDGF RECEPTOR, CRYSTAL STRUCTURE AT 1.79 A
要素
  • BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASEPI3キナーゼ
キーワードTRANSFERASE/RECEPTOR / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-RECEPTOR) / PHOSPHOTRANSFERASE / SH2 DOMAIN (SH2ドメイン) / SIGNAL TRANSDUCTION (シグナル伝達) / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE (PI3キナーゼ) / TRANSFERASE-RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet activating factor receptor activity / platelet-derived growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / smooth muscle cell chemotaxis / metanephric glomerular capillary formation / cell migration involved in vasculogenesis / aorta morphogenesis ...platelet activating factor receptor activity / platelet-derived growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / cell migration involved in coronary angiogenesis / metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development / positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / smooth muscle cell chemotaxis / metanephric glomerular capillary formation / cell migration involved in vasculogenesis / aorta morphogenesis / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor binding / vascular endothelial growth factor binding / retina vasculature development in camera-type eye / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / cardiac myofibril assembly / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of chemotaxis / PI3K events in ERBB4 signaling / Signaling by PDGF / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / Activated NTRK3 signals through PI3K / ErbB-3 class receptor binding / RHOF GTPase cycle / kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / platelet-derived growth factor receptor binding / RHOD GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / enzyme-substrate adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / RND1 GTPase cycle / Costimulation by the CD28 family / RND2 GTPase cycle / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / RND3 GTPase cycle / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of filopodium assembly / negative regulation of stress fiber assembly / growth hormone receptor signaling pathway / insulin binding / positive regulation of DNA biosynthetic process / RHOV GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR2 / positive regulation of smooth muscle cell migration / RHOJ GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of calcium ion import / RHOC GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR1 / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / RHOG GTPase cycle / T cell differentiation / RET signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / positive regulation of lamellipodium assembly / : / phosphatidylinositol 3-kinase binding
類似検索 - 分子機能
Platelet-derived growth factor receptor beta / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Rho GTPase-activating protein domain ...Platelet-derived growth factor receptor beta / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / 抗体 / 免疫グロブリンフォールド / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet-derived growth factor receptor beta / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Pauptit, R.A. / Rowsell, S. / Breeze, A.L. / Murshudov, G.N. / Dennis, C.A. / Derbyshire, D.J. / Weston, S.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: NMR Trial Models: Experiences with the Colicin Immunity Protein Im7 and the P85Alpha C-Terminal Sh2-Peptide Complex
著者: Pauptit, R.A. / Dennis, C.A. / Derbyshire, D.J. / Breeze, A.L. / Weston, S.A. / Rowsell, S. / Murshudov, G.N.
履歴
登録2001年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE
B: BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3142
ポリマ－13,3142
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-10.74 kcal/mol
Surface area6130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.000, 32.800, 54.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細HETERODIMER CONSISTING OF P110 AND P85-ALPHA . THEC-TERMINAL SH2-DOMAIN (CHAIN A) IS A FRAGMENT OFP85-ALPHA. THE PENTAPEPTIDE (CHAIN B) IS A FRAGMENT OFPLATELET DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR. CHAINSA AND B FORM A COMPLEX REPRESENTATIVE OF THEINTERACTION BETWEEN PI3 KINASE AND PDGF-RECEPTOR.

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE / PI3キナーゼ


分子量: 12612.094 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL SH2 DOMAIN, P85-ALPHA REGULATORY SUBUNIT RESIDUES 617 - 724
由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS AN N-TERMINAL EXTENSION (GSPI) DERIVED FROM THE RECOMBINANT EXPRESSION VECTOR
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 (CGSC 6564) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド BETA-PLATELET-DERIVED GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量: 701.767 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 751 - 755 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: TYROSINE-PHOSPHORYLATED PENTAPEPTIDE / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P09619
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE ACTIVATES (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYROSINE KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: NMR TRIAL MODEL
結晶化pH: 7
詳細: 40MG/ML PROTEIN IN 20 MM PHOSPHATE PH6.2 + PEG8000, RESERVOIR WITH SAME PHOSPHATE + PEG8000 + 250MM NACL, pH 7.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年9月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→54 Å / Num. obs: 9283 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05
反射
*PLUS
Num. measured all: 36576

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PIC

1pic


解像度: 1.79→54 Å / SU B: 4.2 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.147 / 詳細: HYDROGENS ADDED IN RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 927 10 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.168 9283 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20.15 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数895 0 0 110 1005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.93
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.74.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1220.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg21.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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