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万見
- PDB-1gxd: proMMP-2/TIMP-2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gxd
タイトルproMMP-2/TIMP-2 complex
要素
  • 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
  • METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / ZYMOGEN / COLLAGEN DEGRADATION / EXTRACELLULAR MATRIX / GELATINASE A / MATRIX METALLOPROTEINASE 2 / PROTEINASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase A / negative regulation of metallopeptidase activity / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / bone trabecula formation / metalloendopeptidase inhibitor activity ...gelatinase A / negative regulation of metallopeptidase activity / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / bone trabecula formation / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / trophoblast cell migration / tissue remodeling / cellular response to UV-A / peptidase inhibitor activity / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cellular response to fluid shear stress / face morphogenesis / negative regulation of vasoconstriction / molecular function inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / macrophage chemotaxis / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / response to electrical stimulus / cellular response to interleukin-1 / extracellular matrix disassembly / response to hyperoxia / response to mechanical stimulus / response to retinoic acid / ephrin receptor signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / response to cytokine / extracellular matrix organization / extracellular matrix / sarcomere / response to activity / response to nicotine / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to estradiol stimulus / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / metalloendopeptidase activity / response to estrogen / specific granule lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / tertiary granule lumen / cell migration / : / heart development / protease binding / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / response to hypoxia / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Fibronectin, type II, collagen-binding / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / 4 Propeller ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Fibronectin, type II, collagen-binding / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Ribbon / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
72 kDa type IV collagenase / Metalloproteinase inhibitor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Morgunova, E. / Tuuttila, A. / Bergmann, U. / Tryggvason, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structural Insight Into the Complex Formation of Latent Matrix Metalloproteinase 2 with Tissue Inhibitor of Metalloproteinase 2
著者: Morgunova, E. / Tuuttila, A. / Bergmann, U. / Tryggvason, K.
履歴
登録2002年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
B: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
C: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
D: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,09112
ポリマ－185,5574
非ポリマー5348
水00
1
A: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
C: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0456
ポリマ－92,7782
非ポリマー2674
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE
D: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0456
ポリマ－92,7782
非ポリマー2674
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.696, 374.575, 191.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 72 KDA TYPE IV COLLAGENASE / GELATINASE A / 72 KDA GELATINASE / MATRIX METALLOPROTEINASE-2 / MMP-2 / TBE-1


分子量: 70995.406 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1393 / 細胞株 (発現宿主): H5 / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P08253, gelatinase A
#2: タンパク質 METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2 / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES-2 / TIMP-2


分子量: 21783.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1393 / 細胞株 (発現宿主): H5 / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P16035
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.5 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.25 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
111 mg/mlprotein1drop
20.2 M1reservoirLi2SO4
30.2 mMreduced1reservoir
40.2 mMoxidized glutathione1reservoir
54 %PEG40001reservoir
60.1 Mammonium acetate1reservoirpH6.25

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8342
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8342 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→12.9 Å / Num. obs: 46264 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.011 / Net I/σ(I): 10
反射
*PLUS
最低解像度: 12.94 Å / Num. all: 46286 / Num. measured all: 475848 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.2 Å / % possible obs: 70.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BLANC位相決定
FFFEAR位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CK7,1BR9

1ck7

1br9


解像度: 3.1→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.783 / SU B: 27.95 / SU ML: 0.508 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.585 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.333 2207 5 %RANDOM
Rwork0.275 ---
obs0.278 41759 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12929 0 16 0 12945
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02113344
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.361.94318092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.15431623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.697152324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0210416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3320.37373
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.51053
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2820.518
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4170.3144
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.6480.59
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3391.58105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.642213037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.73135239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2634.55055
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.17 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.426 106
Rwork0.341 1943
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.565-0.2389-0.21343.3071-0.09671.7927-0.0524-0.4507-0.2670.43380.1292-0.4350.33570.2838-0.07670.13870.0436-0.09850.36110.050.220954.878173.132626.4229
24.7892-1.46753.06213.11390.15925.79140.50780.1558-0.8425-1.0428-0.06721.5411.20970.0197-0.44061.27050.0189-0.49510.37860.17031.110553.773636.085424.2933
31.0598-0.2871-0.21741.91510.48712.15950.14730.01940.0004-0.0770.0122-0.0034-0.3243-0.1135-0.15950.0083-0.00750.03110.1851-0.02220.11751.7346116.821624.1683
43.8565-0.7366-2.085524.1959-1.66486.82160.74260.83380.7442-5.5894-0.3382-1.8991-1.2587-0.3433-0.40432.39020.1580.77570.39050.03950.824448.2663153.569716.8929
55.53192.296-0.68614.2127-5.30354.31030.7106-0.7724-1.0106-0.10670.10930.95381.8349-0.5787-0.81992.4714-0.0849-0.46530.74450.26851.851957.8321-6.85843.7018
615.332.72151.941612.63581.441-1.62051.008-1.181-1.2163-0.5785-0.24621.09940.597-0.4408-0.76182.0530.0169-0.69450.50020.1361.230661.748413.095830.1679
72.6795-0.2699-0.712210.88593.57477.509-0.0034-0.2321-0.0016-1.10920.5223-1.31340.53791.0475-0.51881.92510.2817-0.11880.6969-0.00151.214546.0171199.431829.7501
85.02361.5678-4.367242.9768-1.99974.90540.1821-0.6289-0.0642-0.9390.36881.3989-0.35090.5685-0.55091.84660.2626-0.1590.7666-0.02341.455440.6637176.492121.7937
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 420
2X-RAY DIFFRACTION2A431 - 631
3X-RAY DIFFRACTION3B2 - 420
4X-RAY DIFFRACTION4B433 - 631
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 127
6X-RAY DIFFRACTION6C128 - 182
7X-RAY DIFFRACTION7D1 - 127
8X-RAY DIFFRACTION8D128 - 182
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 12.94 Å / Num. reflection obs: 43921 / Num. reflection Rfree: 2314 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.335 / Rfactor Rwork: 0.282
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.639

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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