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万見
- PDB-1gv8: 18 kDa fragment of N-II domain of duck ovotransferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gv8
タイトル18 kDa fragment of N-II domain of duck ovotransferrin
要素OVOTRANSFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


recycling endosome / iron ion transport / antibacterial humoral response / early endosome / extracellular space / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II ...Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / GLYCINE / Ovotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種ANAS PLATYRHYNCHOS (アヒル)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kuser, P. / Hall, D.R. / Haw, M.L. / Neu, M. / Lindley, P.F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: The Mechanism of Iron Uptake by Transferrins: The X-Ray Structures of the 18 kDa Nii Domain Fragment of Duck Ovotransferrin and its Nitrilotriacetate Complex
著者: Kuser, P. / Hall, D.R. / Haw, M.L. / Neu, M. / Evans, R. / Lindley, P.F.
履歴
登録2002年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OVOTRANSFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5504
ポリマ－17,3591
非ポリマー1913
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.390, 41.390, 81.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 OVOTRANSFERRIN


分子量: 17358.627 Da / 分子数: 1 / 断片: NII FRAGMENT, RESIDUES 91-249 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ANAS PLATYRHYNCHOS (アヒル) / 参照: UniProt: P56410
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FE SITE LACKS NORMAL ASPARTATE AND HISTIDINE
配列の詳細SEQUENCED BY DR. R.W.EVANS (GUY'S HOSPITAL) LONDON, U.K. THESE AMINO-ACID RESIDUES DIFFER FROM ...SEQUENCED BY DR. R.W.EVANS (GUY'S HOSPITAL) LONDON, U.K. THESE AMINO-ACID RESIDUES DIFFER FROM THOSE GIVEN BY SWISS-PROT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: BASED ON STRUCTURE AT 2.3 A
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: SITTING DROP AT PH 7.8, 277K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMTris-HCl1drop
220-40 mg/mlprotein1drop
323 %methanepentanediol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.88
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年1月15日 / 詳細: PT COATED FUSED QUARTZ
放射モノクロメーター: BENT TRIANGULAR SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→27.22 Å / Num. obs: 11119 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 33700
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
Agrovataデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.95→27.22 Å / SU B: 5.42 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.155 / 詳細: RESIDUES 144 - 149 INCLUSIVE VERY POORLY DEFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 532 4.8 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.171 11119 97.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→27.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1215 0 10 116 1341
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.93
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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