[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5l8x: X-RAY STRUCTURE OF APO METHANOCALDOCOCCUS JANNASCHII METHYLTRANSF... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l8x | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | X-RAY STRUCTURE OF APO METHANOCALDOCOCCUS JANNASCHII METHYLTRANSFERASE SUBUNIT A AT 1.85 ANGSTROM | ||||||
Components | (Tetrahydromethanopterin S-methyltransferase subunit A) x 2 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Methanogenesis / Motor pump / Membrane protein / Methyltransferase / Cobalamin / Vitamin B12 / CoenzymeM / Rossmann fold / Hyperthermophile / Marine organism | ||||||
Function / homology | Function and homology information tetrahydromethanopterin S-methyltransferase activity / tetrahydromethanopterin S-methyltransferase / methanogenesis, from carbon dioxide / sodium ion transport / cobalt ion binding / one-carbon metabolic process / methylation / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methanocaldococcus jannaschii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | ||||||
Funding support | Japan, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2016 Title: MtrA of the sodium ion pumping methyltransferase binds cobalamin in a unique mode. Authors: Wagner, T. / Ermler, U. / Shima, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5l8x.cif.gz | 144.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5l8x.ent.gz | 112.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5l8x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5l8x_validation.pdf.gz | 461.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5l8x_full_validation.pdf.gz | 462 KB | Display | |
Data in XML | 5l8x_validation.xml.gz | 15.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5l8x_validation.cif.gz | 20.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/5l8x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/5l8x | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 18400.873 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The HexaHistidine tagged in the N-terminus has been partially cleaved during limited proteolysis as the C-terminus. The original construct corresponds to MtrA 1-220. Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus jannaschii (strain ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440) (archaea) Gene: mtrA, MJ0851 / Plasmid: pET28a Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: Q58261, tetrahydromethanopterin S-methyltransferase |
---|---|
#2: Protein | Mass: 18457.926 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The HexaHistidine tagged in the N-terminus has been partially cleaved during limited proteolysis as the C-terminus. The original construct corresponds to MtrA 1-220. Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus jannaschii (strain ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440) (archaea) Gene: mtrA, MJ0851 / Plasmid: pET28a Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: Q58261, tetrahydromethanopterin S-methyltransferase |
#3: Chemical | ChemComp-LMR / ( |
#4: Chemical | ChemComp-MLT / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.42 % Description: Tiny needles can have a maximum length of about 200 microns |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 281.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 50 mg/ml protein after 2 months incubation, transparent needle-type crystals were reproducibly obtained in 2.2 M D/L-malate pH 7.6, 100 mM Tris-HCl pH 8.0 Temp details: Best crystals appeared at 281.15 K but smaller needles can appear at higher temperature too |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 14, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→45.11 Å / Num. obs: 25433 / % possible obs: 95.4 % / Redundancy: 2.3 % / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.95 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.609 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.6 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: MtrA cytoplasmic Methanothermus fervidus Resolution: 1.85→45.108 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.92
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→45.108 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|