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- PDB-1glv: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE GLUTATHIONE SYNTHETASE FROM ES... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1glv
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE GLUTATHIONE SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA COLI B AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素GLUTATHIONE SYNTHASE
キーワードGLUTATHIONE BIOSYNTHESIS LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione synthase / glutathione synthase activity / glutathione biosynthetic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal / Glutathione synthetase, prokaryotic / Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal domain / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-binding / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily ...Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal / Glutathione synthetase, prokaryotic / Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal domain / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-binding / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yamaguchi, H. / Kato, H. / Tanaka, T. / Katsube, Y.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Three-dimensional structure of the glutathione synthetase from Escherichia coli B at 2.0 A resolution.
著者: Yamaguchi, H. / Kato, H. / Hata, Y. / Nishioka, T. / Kimura, A. / Oda, J. / Katsube, Y.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Studies of Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B
著者: Kato, H. / Yamaguchi, H. / Hata, Y. / Nishioka, T. / Katsube, Y. / Oda, J.
#2: ジャーナル: Agric.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Overexpression of Glutathione Synthetase in Escherichia Coli
著者: Kato, H. / Kobayashi, M. / Murata, K. / Nishioka, T. / Oda, J.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Role of Cysteine Residues in Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B: Chemical Modification and Oligonucleotide Site-Directed Mutagenesis
著者: Kato, H. / Tanaka, T. / Nishioka, T. / Kimura, A. / Oda, J.
履歴
登録1993年3月12日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 700SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ...SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED *S1* AND *S2*. STRANDS 1 AND 2 ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2351
ポリマ－34,2351
非ポリマー00
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.700, 87.700, 169.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 90
2: VAL 113 - ASN 114 0.829 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: MET 1 EXISTS IN TWO CONFORMATIONS.
詳細THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL CONTAINS ONE SUBUNIT OF THE TETRAMERIC MOLECULE. SUBUNITS IN THE TETRAMERIC MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING FOLLOWING OPERATIONS TO THE FRACTIONAL CRYSTALLOGRAPHIC COORDINATES XFRAC, YFRAC, ZFRAC. 0 1 0 XFRAC 0 XFRAC2 1 0 0 X YFRAC + 0 = YFRAC2 0 0 -1 ZFRAC 0.6666666 ZFRAC2 -1 0 0 XFRAC 1 XFRAC3 0 -1 0 X YFRAC + 1 = XFRAC3 0 0 1 ZFRAC 0 XFRAC3 0 -1 0 XFRAC 1 XFRAC4 -1 0 0 X YFRAC + 1 = YFRAC4 0 0 -1 ZFRAC 0.6666666 ZFRAC4

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE SYNTHASE


分子量: 34235.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04425, glutathione synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE LOOP REGION FROM ILE 226 TO ARG 241 IN THE WILD TYPE ENZYME WERE REPLACED WITH THREE GLY ...THE LOOP REGION FROM ILE 226 TO ARG 241 IN THE WILD TYPE ENZYME WERE REPLACED WITH THREE GLY RESIDUES, GLY 226, GLY 227 AND GLY 228. GLY 228 CONNECTS WITH GLY 242.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.31 %
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: microdialysis / pH: 5.5 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 209.503-504
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11
22 %(w/v)glutathione synthetase11
320 %satammonium sulfate11
45 mM11MgCl2
550 mMpotassium phosphate11
627 %satammonium sulfate12
75 mM12MgCl2
80.02 %(w/v)12NaN3
950 mMpotassium phosphate12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 10757 / % possible obs: 98.3 % / Num. measured all: 32629 / Rmerge(I) obs: 0.033

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.7→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
obs0.177 9009
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2389 0 0 18 2407
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 9009 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.041
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.023
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.176
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it22.62
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it34.68
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it33.62
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it46.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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