[日本語] English
万見
- PDB-1gk6: Human vimentin coil 2B fragment linked to GCN4 leucine zipper (Z2B) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gk6
タイトルHuman vimentin coil 2B fragment linked to GCN4 leucine zipper (Z2B)
要素VIMENTIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / INTERMEDIATE FILAMENT / DIMER / PARALLEL COILED COIL / HEPTAD REPEAT / LEUCINE ZIPPER / FUSION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / structural constituent of eye lens / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II ...keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / structural constituent of eye lens / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / Oxidative Stress Induced Senescence / Striated Muscle Contraction / intermediate filament / RHOBTB1 GTPase cycle / cell leading edge / Bergmann glial cell differentiation / microtubule organizing center / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / phagocytic vesicle / amino acid biosynthetic process / regulation of mRNA stability / cellular response to amino acid starvation / Late endosomal microautophagy / Chaperone Mediated Autophagy / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / Aggrephagy / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / neuron projection development / peroxisome / double-stranded RNA binding / negative regulation of neuron projection development / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / scaffold protein binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cytoskeleton / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / axon / protein domain specific binding / focal adhesion / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Intermediate filament head, DNA-binding domain / : / Intermediate filament head (DNA binding) region / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / : ...Intermediate filament head, DNA-binding domain / : / Intermediate filament head (DNA binding) region / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / : / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Vimentin
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Strelkov, S.V. / Herrmann, H. / Geisler, N. / Zimbelmann, R. / Aebi, U. / Burkhard, P.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Conserved Segments 1A and 2B of the Intermediate Filament Dimer: Their Atomic Structures and Role in Filament Assembly.
著者: Strelkov, S. / Herrmann, H. / Geisler, N. / Wedig, T. / Zimbelmann, R. / Aebi, U. / Burkhard, P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Divide-and-Conquer Crystallographic Approach Towards an Atomic Structure of Intermediate Filaments
著者: Strelkov, S.V. / Herrmann, H. / Geisler, N. / Lustig, A. / Ivaninskii, S. / Zimbelmann, R. / Burkhard, P. / Aebi, U.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2000
タイトル: The Intermediate Filament Protein Consensus Motifof Helix 2B: Its Atomic Structure and Contribution to Assembly
著者: Herrmann, H. / Strelkov, S.V. / Feja, B. / Rogers, K.R. / Brettel, M. / Lustig, A. / Haener, M. / Parry, D.A.D. / Steinert, P.M. / Burkhard, P. / Aebi, U.
履歴
登録2001年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2003年3月27日ID: 1E7T
改定 1.12015年11月25日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VIMENTIN
B: VIMENTIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8522
ポリマ－13,8522
非ポリマー00
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-32.4 kcal/mol
Surface area8010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.801, 98.801, 36.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 VIMENTIN


分子量: 6926.064 Da / 分子数: 2
断片: Z2B FUSION CONSTRUCT CONTAINING THE GCN4 LEUCINE ZIPPER LINKED TO VIMENTIN RESIDUES 385 - 412
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL HALF OF THE MOLECULE CONTAINS THE GCN4 LEUCINE ZIPPER SEQUENCE WHILE THE C-TERMINAL HALF CONTAINS THE VIMENTIN SEQUENCE
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: P08670
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING USED IN THE LITERATURE FOR VIMENTIN DIFFERS BY +1 FROM THE NUMBERING USED IN ...THE RESIDUE NUMBERING USED IN THE LITERATURE FOR VIMENTIN DIFFERS BY +1 FROM THE NUMBERING USED IN SWISSPROT ENTRY P08670

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.5 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: HANGING DROPS WITH 12.5MG/ML PROTEIN AND 0.55M (NH4)2HPO4, PH ADJUSTED TO 9.0 WITH NAOH, AS PRECIPITANT
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Strelkov, S.V., (2001) J.Mol.Biol., 306, 773.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 10-15 mg/ml / 一般名: protein

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.2545
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2545 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→33.5 Å / Num. obs: 16241 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / Num. obs: 15422 / 冗長度: 4 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.7 % / Num. unique obs: 1604

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZTA

2zta


解像度: 1.9→35 Å / SU B: 2.76753 / SU ML: 0.08356 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11921 / ESU R Free: 0.1154
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2267 819 5 %RANDOM
Rwork0.19927 ---
obs0.20062 15422 99.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数870 0 0 194 1064
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 778 / Rfactor Rfree: 0.2267
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.53 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る