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- PDB-1ga0: STRUCTURE OF THE E. CLOACAE GC1 BETA-LACTAMASE WITH A CEPHALOSPOR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ga0
タイトルSTRUCTURE OF THE E. CLOACAE GC1 BETA-LACTAMASE WITH A CEPHALOSPORIN SULFONE INHIBITOR
要素BETA-LACTAMASE
キーワードHYDROLASE / mixed alpha/beta / cephalosporinase / inhibition / conformational change / class C beta-lactamase
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DVR / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacter cloacae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Crichlow, G.V. / Nukaga, M. / Buynak, J.D. / Knox, J.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Inhibition of class C beta-lactamases: structure of a reaction intermediate with a cephem sulfone.
著者: Crichlow, G.V. / Nukaga, M. / Doppalapudi, V.R. / Buynak, J.D. / Knox, J.R.
履歴
登録2000年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1024
ポリマ－39,6091
非ポリマー4923
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.0, 69.0, 62.5
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-693-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE


分子量: 39609.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
遺伝子: BLAC / プラスミド: PCS101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AS226-51 / 参照: UniProt: Q59401, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / Fragment: DVR-II-41S / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-DVR / 3-(4-CARBAMOYL-1-CARBOXY-2-METHYLSULFONYL-BUTA-1,3-DIENYLAMINO)-INDOLIZINE-2-CARBOXYLIC ACID


分子量: 377.372 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H15N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6.3 mg/ml enzyme, 5.5% PEG 3350, 9 mM imidazole; over a reservoir of 24% PEG 3350. Crystal was reacted with 9 mM DVR-II-41s in 15 mM imidazole/28% PEG 3350, pH 7.0 for 3 hr. and then soaked ...詳細: 6.3 mg/ml enzyme, 5.5% PEG 3350, 9 mM imidazole; over a reservoir of 24% PEG 3350. Crystal was reacted with 9 mM DVR-II-41s in 15 mM imidazole/28% PEG 3350, pH 7.0 for 3 hr. and then soaked in an identical solution for 35 min. The crystal was soaked in a cryo-protectant solution of 25% glycerol/20 mM HEPES (pH 7)/24% PEG for 2 min. prior to cryo-freezing., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.6 %PEG33501drop
29.1 mMimidazole1drop
324 %PEG1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 29788 / % possible obs: 66.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 10.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.6→2.02 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 7159 / % possible all: 32.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 94739
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 32.2 % / Num. unique obs: 7159 / Num. measured obs: 12241

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GCE

1gce


解像度: 1.6→100 Å / Isotropic thermal model: restrained, isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: Engh & Huber (for the protein)
詳細: Intermediate assigned occupancy of 1; however, it may be less. There are six alternate side chain conformations in the protein and one alternate conformation for atom C2 and the sulfinate ...詳細: Intermediate assigned occupancy of 1; however, it may be less. There are six alternate side chain conformations in the protein and one alternate conformation for atom C2 and the sulfinate atoms of the inhibitor. A bulk solvent correction was used.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 1672 -random
Rwork0.181 ---
all0.183 28503 --
obs0.183 28503 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2783 0 33 315 3131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 14.7 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_plane_restr / Dev ideal: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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