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万見
- PDB-1g49: A CARBOXYLIC ACID BASED INHIBITOR IN COMPLEX WITH MMP3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g49
タイトルA CARBOXYLIC ACID BASED INHIBITOR IN COMPLEX WITH MMP3
要素MATRIX METALLOPROTEINASE 3
キーワードHYDROLASE / mixed alpha beta structure / Zinc protease / inhibited
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular matrix disassembly ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-111 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Natchus, M.G. / Bookland, R.G. / De, B. / Almstead, N.G. / Pikul, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2000
タイトル: Development of new hydroxamate matrix metalloproteinase inhibitors derived from functionalized 4-aminoprolines.
著者: Natchus, M.G. / Bookland, R.G. / De, B. / Almstead, N.G. / Pikul, S.
履歴
登録2000年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MATRIX METALLOPROTEINASE 3
B: MATRIX METALLOPROTEINASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,77113
ポリマ－38,8332
非ポリマー93811
水2,000111
1
A: MATRIX METALLOPROTEINASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6686
ポリマ－19,4171
非ポリマー2515
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MATRIX METALLOPROTEINASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1037
ポリマ－19,4171
非ポリマー6876
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.668, 77.112, 106.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer constructed from chain A or chain B

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要素

#1: タンパク質 MATRIX METALLOPROTEINASE 3 / E.C.3.4.24.17 / STROMELYSIN 1 / MMP3 / PROGELATINASE / TRANSIN-1 / SL-1


分子量: 19416.529 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: FIBROBLAST / 遺伝子: MMP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-111 / (1N)-4-N-BUTOXYPHENYLSULFONYL-(2R)-N-HYDROXYCARBOXAMIDO-(4S)-METHANESULFONYLAMINO-PYRROLIDINE / (2R)-N-ヒドロキシ-1-(4-ブトキシフェニルスルホニル)-4α-(メチルスルホニルアミノ)ピロリジン-2β-カ(以下略)


分子量: 435.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N3O7S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 6000, NaCl, MgCl2, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
詳細: used macroseeding, Chen, L., (1999) J. Mol. Biol., 293, 545.
PH range low: 8.5 / PH range high: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220-24 %(w/v)PEG80001reservoir
32.5 %(v/v)2-propanol1reservoir
410 mM1reservoirCaCl2
50.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月30日 / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→62.1 Å / Num. all: 30250 / Num. obs: 22034 / % possible obs: 72.8 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.225 / Num. unique all: 1726 / % possible all: 30.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
FFTモデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(FFT)位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→19.7 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: Free R / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used maximum likelihood procedures
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2531 1856 11 %random
all0.21 19325 --
obs0.196 16944 --
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2722 0 38 111 2871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.9
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % reflection Rfree: 11 % / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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