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- PDB-1g2w: E177S MUTANT OF THE PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE ENZYME D-AMINO ACID AM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g2w
タイトルE177S MUTANT OF THE PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE ENZYME D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE
要素D-ALANINE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / mutant / pyridoxal-5'-phosphate / water molecule / internal aldimine / aminotransferase / bacterial cell wall biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


D-amino acid biosynthetic process / D-alanine-2-oxoglutarate aminotransferase activity / D-amino-acid transaminase / D-amino acid catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes ...D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / : / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-alanine aminotransferase / D-alanine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lepore, B.W. / Ringe, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry and Molecular Biology of Vitamin B6 and PQQ-dependent Proteins, 10th Annual International Symposium on Vitamin B6
年: 2000
タイトル: Studies on an Active Site Residue, E177, That Affects Binding of the Coenzyme in D-Amino Acid Transaminase, and Mechanistic Studies on a Suicide Substrate
著者: van Ophem, P.W. / Lepore, B.W. / Kishimoto, K. / Ringe, D. / Manning, J.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a D-amino Acid Aminotransferase: How the Protein Controls Stereoselectivity
著者: Sugio, S. / Petsko, G.A. / Manning, J.M. / Soda, K. / Ringe, D.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Effects of the E177K mutation in D-amino acid aminotransaminase. Studies on an essential coenzyme anchoring group that contributes to stereochemical fidelity
著者: van Ophem, P.W. / Peisach, D. / Erickson, S.D. / Soda, K. / Ringe, D. / Manning, J.M.
履歴
登録2000年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-ALANINE AMINOTRANSFERASE
B: D-ALANINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1526
ポリマ－64,5402
非ポリマー6124
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.187, 90.522, 89.097
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 D-ALANINE AMINOTRANSFERASE / D-AMINO ACID AMINOTRANSFERASE


分子量: 32269.873 Da / 分子数: 2 / 変異: E177S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
プラスミド: PICT113 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P83771, UniProt: P19938*PLUS, D-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: resevoir: Tris-HCl, pH 8.5, 22-26% PEG 4K, 0.2-0.4M NaOAc, 1mM alpha-ketoglutarate, enzyme buffer: 50mM KPO4, pH 7.2, 200mM KCl, 1mM DTT, 10uM PLP , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlenzyme1drop
250 mMpotassium phosphate1drop
30.13 M1dropKCl
40.2 mMEDTA1drop
550 mMPLP1drop
60.01 %beta-mercaptoethanol1drop
726 %PEG33501reservoir
80.3 Msodium acetate1reservoir
90.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→27 Å / Num. all: 303396 / Num. obs: 96070 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Num. unique all: 1974 / % possible all: 92
反射
*PLUS
% possible obs: 85.4 % / Num. measured all: 303396
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.86 Å / % possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.244

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2→6 Å / 交差検証法: CNS free-R value test / σ(F): 1 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood target function on amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3879 -10% random
Rwork0.188 ---
all0.188 41127 --
obs0.188 38760 94.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4458 0 38 205 4701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.278
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.769
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.249 4584 -
obs--67.6 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 27 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.769
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor Rwork: 0.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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