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- PDB-1fsg: TOXOPLASMA GONDII HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fsg
タイトルTOXOPLASMA GONDII HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH 9-DEAZAGUANINE, ALPHA-D-5-PHOSPHORIBOSYL-1-PYROPHOSPHATE (PRPP) AND TWO MG2+ IONS
要素HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / PURINE SALVAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding ...xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
9-DEAZAGUANINE / Chem-PRP / Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Kuzin, A.P. / Borhani, D.W.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Substrate deformation in a hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase ternary complex: the structural basis for catalysis.
著者: Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Kuzin, A.P. / Borhani, D.W.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structures of the Toxoplasma Gondii Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase-GMP and -IMP Complexes:Comparison of purine binding Interactions with the XMP Complex
著者: Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Davis, R.L. / Borhani, D.W.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Toxoplasma Gondii Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase with XMP, Pyrophosphate, and Two Mg(2+) Ions Bound:Insights into the Catalytic Mechanism
著者: Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Borhani, D.W.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1994
タイトル: Isolation and Sequencing of a Cdna Encoding the Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase from Toxoplasma Gondii
著者: Vasanthakumar, G. / van Ginkel, S. / Parish, G.
履歴
登録2000年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
C: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,58910
ポリマ－53,4112
非ポリマー1,1788
水16,916939
1
A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
C: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
C: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,17720
ポリマ－106,8224
非ポリマー2,35516
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area15740 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area34050 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.330, 90.180, 75.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1768-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / HGPRTASE


分子量: 26705.502 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
株: RH / プラスミド: PETC1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q26997, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 糖 ChemComp-PRP / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / ALPHA-PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHORIC ACID / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-ribose / PRPP


タイプ: D-saccharide / 分子量: 390.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13O14P3
識別子タイププログラム
a-D-Ribf1PO35PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-9DG / 9-DEAZAGUANINE / 9-デアザグアニン


分子量: 150.138 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6N4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 939 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: THE PROTEIN (20 mg ml-1) WAS MIXED WITH A SOLUTION CONSISTING OF 30% PEG 4000, 100 MM TRIS.HCL (PH 8.0), 200 MM LI2SO4, and 0.5 % BETA-OCTYLGLUCOPYRANOSIDE. THE CRYSTAL WAS GROWN IN THE ...詳細: THE PROTEIN (20 mg ml-1) WAS MIXED WITH A SOLUTION CONSISTING OF 30% PEG 4000, 100 MM TRIS.HCL (PH 8.0), 200 MM LI2SO4, and 0.5 % BETA-OCTYLGLUCOPYRANOSIDE. THE CRYSTAL WAS GROWN IN THE PRESENCE OF 2 MM 9-DEAZAGUANINE, 2 MM PRPP AND 10 MM MGCL2 AT 277 K. THE CRYSTAL GREW IN 2 DAYS., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
詳細: drop was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropMgCl2
32 mMPRPP1drop
42 mM9-dzG1drop
530 %PEG40001reservoirprecipitant
6100 mMTris-HCl1reservoirprecipitant
7200 mM1reservoirLiSO4precipitant
80.5 %beta-octylglucoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.783
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月1日 / 詳細: RH-COATED MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.783 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→35 Å / Num. all: 220504 / Num. obs: 220504 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 7.435 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.05→1.08 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 16129 / Rsym value: 0.555 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. obs: 220433 / Num. measured all: 915734
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED T. GONDII HGPRT-GMP COMPLEX STRUCTURE. LOOPS, WATERS AND GMP WERE REMOVED FROM ALL SUBUNITS OF THE MOLECULAR REPLACEMENT MODEL.

解像度: 1.05→35 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Refinement with X-PLOR, then REFMAC and ARP alternated with manual rebuilding in O to reduce the free-R to 20.2% (35-1.05A). The model contained at that point alternate conformations, a CIS- ...詳細: Refinement with X-PLOR, then REFMAC and ARP alternated with manual rebuilding in O to reduce the free-R to 20.2% (35-1.05A). The model contained at that point alternate conformations, a CIS-peptide bond (Leu78-Lys79), and the active site ligands, all of which were placed in unambiguous electron density. Refinement continued with SHELX-97, with refinement of anisotropic temperature factors. Riding hydrogen atoms were added in the latter stages. NO RESTRAINTS WERE IMPOSED ON THE ATOMS OF 9-DEAZAGUANINE, PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE, THE MAGNESIUM CATIONS AND THEIR SURROUNDING WATER MOLECULES IN THE LATTER STAGES OF THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1543 11158 -5% of the reflections were randomly selected for the test set.
Rwork0.1222 ---
all-220433 --
obs-220504 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SHELX SWAT
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3760 0 70 939 4769
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.34
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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