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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fjj | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF E.COLI YBHB PROTEIN, A NEW MEMBER OF THE MAMMALIAN PEBP FAMILY | ||||||
![]() | HYPOTHETICAL 17.1 KDA PROTEIN IN MODC-BIOA INTERGENIC REGION | ||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / PEPB family | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Benedetti, H. / Bureaud, N. / Schoentgen, F. / Zelwer, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of YBHB and YBCL from Escherichia coli, two bacterial homologues to a Raf kinase inhibitor protein. 著者: Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Zelwer, C. / Bureaud, N. / Schoentgen, F. / Benedetti, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 369.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 369.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | the biological assembly is a dimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by a crystallography two-fold (the dimer has been suggested by gel filtration results) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17409.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-EPE / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: Sodium citrate, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97947 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.66→25 Å / Num. all: 165834 / Num. obs: 165834 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 13.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.66→1.75 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 4024 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 76.3 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 35266 / Num. measured all: 165834 / Rmerge(I) obs: 0.045 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.44 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.66→25 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |