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- PDB-1fdu: HUMAN 17-BETA-HYDROXYSTEROID-DEHYDROGENASE TYPE 1 MUTANT H221L CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fdu
タイトルHUMAN 17-BETA-HYDROXYSTEROID-DEHYDROGENASE TYPE 1 MUTANT H221L COMPLEXED WITH ESTRADIOL AND NADP+
要素17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
キーワードDEHYDROGENASE / 17-BETA-HYDROXYSTEROID / MUTANT / ESTRADIOL / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase / estradiol binding / estrogen biosynthetic process / testosterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / cellular response to metal ion / Estrogen biosynthesis / : / testosterone biosynthetic process / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity ...17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase / estradiol binding / estrogen biosynthetic process / testosterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / cellular response to metal ion / Estrogen biosynthesis / : / testosterone biosynthetic process / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / testosterone 17-beta-dehydrogenase (NADP+) activity / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / steroid biosynthetic process / estrogen metabolic process / NADP+ binding / small molecule binding / lysosome organization / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / catalytic activity / adipose tissue development / skeletal muscle tissue development / steroid binding / bone development / NADP binding / gene expression / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
17beta-dehydrogenase / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mazza, C. / Breton, R. / Housset, D. / Fontecilla-Camps, J.-C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Unusual charge stabilization of NADP+ in 17beta-hydroxysteroid dehydrogenase.
著者: Mazza, C. / Breton, R. / Housset, D. / Fontecilla-Camps, J.C.
#1: ジャーナル: Thesis, Universite Joseph Fourier / 年: 1997
タイトル: Human Type I 17Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase: Site Directed Mutagenesis and X-Ray Crystallography Structure-Function Analysis
著者: Mazza, C.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The Structure of a Complex of Human 17Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase with Estradiol and Nadp+ Identifies Two Principal Targets for the Design of Inhibitors
著者: Breton, R. / Housset, D. / Mazza, C. / Fontecilla-Camps, J.C.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of Human Estrogenic 17 Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase at 2.20 A Resolution
著者: Ghosh, D. / Pletnev, V.Z. / Zhu, D.W. / Wawrzak, Z. / Duax, W.L. / Pangborn, W. / Labrie, F. / Lin, S.X.
履歴
登録1998年1月14日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年4月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
B: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
C: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
D: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,24316
ポリマ－139,7964
非ポリマー4,44712
水3,567198
1
A: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
B: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1228
ポリマ－69,8982
非ポリマー2,2246
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area20550 Å2
手法PISA
2
C: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
D: 17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1228
ポリマ－69,8982
非ポリマー2,2246
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9540 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area20720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.800, 78.780, 121.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999276, -0.036269, -0.011466), (-0.008281, -0.086759, 0.996195), (-0.037126, 0.995569, 0.086395)67.38393, -49.86088, 47.05706
2given(0.001841, -0.004477, -0.999988), (-0.011133, -0.999928, 0.004456), (-0.999936, 0.011125, -0.00189)55.0792, 48.3041, 59.9206
3given(0.006236, 0.036411, 0.999317), (-0.995675, 0.092867, 0.00283), (-0.092701, -0.995013, 0.036833)10.12063, 5.51615, 98.37279

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要素

#1: タンパク質
17-BETA-HYDROXYSTEROID DEHYDROGENASE


分子量: 34948.961 Da / 分子数: 4 / 変異: H221L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PVL1393 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14061, 17beta-estradiol 17-dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 %
結晶化pH: 6.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM PHOSPHATE BUFFER PH 6.3, 1 MM NADP+, 100 MM NACL; THEN SOAKED IN 30 % PEG 4000, 100 MM HEPES PH 6.5, 100 MM NACL, 0.5 MM ESTRADIOL, 1 MM NADP+
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlenzyme11
21 mMEDTA11
30.2 mMdithiothreitol11
420 %glycerol11
52 mMbeta-octylglucoside11
6100 mMHEPES12
7100 mM12MgCl2
80.5 mME212
92-4 %propanediol12
1030 %PEG400012

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM02 / 波長: 0.9827
検出器タイプ: ESRF / 検出器: CCD / 日付: 1996年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 57170 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.96 % / Rsym value: 0.092
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / 冗長度: 2.36 % / Rsym value: 0.277 / % possible all: 32
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 32 % / Rmerge(I) obs: 0.277

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FDT

1fdt


解像度: 2.7→10 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 2634 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs-49542 --
原子変位パラメータBiso mean: 25.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8625 0 272 218 9115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0520.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.81
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.13
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01460.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.20.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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