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- PDB-1f7u: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ARGINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f7u
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ARGINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH THE TRNA(ARG) AND L-ARG
要素
  • ARGINYL-TRNA SYNTHETASE
  • TRNA(ARG)
キーワードLIGASE/RNA / RNA-protein complex / aminoacylation / Arginyl-tRNA synthetase / ligase / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / sequence-specific mRNA binding / mitochondrial translation / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding ...Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Gyrase A; domain 2 / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / RNA / RNA (> 10) / Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Delagoutte, B. / Moras, D. / Cavarelli, J.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: tRNA aminoacylation by arginyl-tRNA synthetase: induced conformations during substrates binding
著者: Delagoutte, B. / Moras, D. / Cavarelli, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of yeast arginyl-tRNA synthetase-yeast tRNA complexes
著者: Delagoutte, B. / Keith, G. / Moras, D. / Cavarelli, J.
履歴
登録2000年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: TRNA(ARG)
A: ARGINYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4634
ポリマ－94,1922
非ポリマー2712
水10,593588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.646, 107.472, 71.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
詳細the biological assembly contains one monomer constructed from chain A and one tRNA (chain B)

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要素

#1: RNA鎖 TRNA(ARG)


分子量: 24573.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: this sequence occurs naturally in yeast Saccharomyces cerevisae
#2: タンパク質 ARGINYL-TRNA SYNTHETASE / E.C.6.1.1.19 / CYTOPLASMIC ARGININE-TRNA LIGASE / ARGRS


分子量: 69617.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PTRC99 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05506, arginine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 588 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.0 M (NH4)2SO4, hexanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1hexanediol11
2(NH4)2SO411
3(NH4)2SO412
結晶化
*PLUS
詳細: Delagoutte, B., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 492.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlArgRS1drop
25 mML-Arg1drop
32 mg/mltRNA1drop
420 mM1dropMgSO4
510 mMATP1drop
62.0 Mammonium sulfate1reservoir
75 %1,6-hexanediol1reservoir
8100 mMsodium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9322
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. all: 51596 / Num. obs: 51493 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Num. unique all: 6786 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 2.2→14.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 2399277.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2558 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all-51205 --
obs-51111 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.3048 Å2 / ksol: 0.399864 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.32 Å20 Å20 Å2
2---3.02 Å20 Å2
3---10.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low5 Å5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4892 1629 17 588 7126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.11.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.132
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.092
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.272.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 437 5.2 %
Rwork0.21 7923 -
obs--99.3 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.256 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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