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- PDB-1ezy: HIGH-RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF FREE RGS4 BY NMR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ezy
タイトルHIGH-RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF FREE RGS4 BY NMR
要素REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 4
キーワードSIGNALING PROTEIN INHIBITOR / 4-helix bundle / free RGS4 NMR Structure
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycine import across plasma membrane / negative regulation of dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / dorsal root ganglion development / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of actin filament organization / regulation of potassium ion transmembrane transport / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events ...negative regulation of glycine import across plasma membrane / negative regulation of dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / dorsal root ganglion development / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of actin filament organization / regulation of potassium ion transmembrane transport / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / positive regulation of heart rate / regulation of calcium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / G-protein alpha-subunit binding / response to amphetamine / GTPase activator activity / response to cocaine / response to ethanol / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Regulator of G-protein signalling 4, RGS domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. ...Regulator of G-protein signalling 4, RGS domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulator of G-protein signaling 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Moy, F.J. / Chanda, P.K. / Cockett, M.I. / Edris, W. / Jones, P.G. / Mason, K. / Semus, S. / Powers, R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 2000
タイトル: NMR structure of free RGS4 reveals an induced conformational change upon binding Galpha.
著者: Moy, F.J. / Chanda, P.K. / Cockett, M.I. / Edris, W. / Jones, P.G. / Mason, K. / Semus, S. / Powers, R.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / : 1999
タイトル: 1H, 15N, 13C and 13CO Assignments and Secondary Structure Determination of RGS4
著者: Moy, F.J. / Chanda, P.K. / Cockett, M.I. / Edris, W. / Jones, P.G. / Powers, R.
履歴
登録2000年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1461
ポリマ-19,1461
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 4 / RGS4


分子量: 19145.711 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE DOMAIN OF RGS / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SIX RESIDUE HISTIDINE TAG AT C-TERMINUS / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PRGS4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49799

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2123D 13C-separated NOESY
3233D 13C-separated NOESY
333HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM RGS4 U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 2 mM NaN3, 50 mM deuterated DTT, pH 6.090% H2O/10% D2O
21mM RGS4 U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, 2 mM NaN3, 50 mM deuterated DTT, pH 6.0100% D2O
31mM RGS4 U-15N; 50mM phosphate buffer, 2 mM NaN3, 50 mM deuterated DTT, pH 6.090% H2O/10% D2O
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.84Brunger構造決定
NMRPipe1.7Delaglio解析
XwinNMR2Brukercollection
PIPP4.8.2Garrettデータ解析
X-PLOR3.84Brunger精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2871 restraints, 3167 are NOE-derived distance constraints, 431 dihedral angle restraints,78 distance restraints from 39 backbone hydrogen bond, 132 ...詳細: the structures are based on a total of 2871 restraints, 3167 are NOE-derived distance constraints, 431 dihedral angle restraints,78 distance restraints from 39 backbone hydrogen bond, 132 3JHNa restraints, 136 Ca and 134 Cb chemical shift restraints and the use of a conformational database target function.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest ...コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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