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- PDB-1evj: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE (GFOR) DELTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1evj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE (GFOR) DELTA1-22 S64D
要素GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP/NAD BINDING / OSMOTIC PROTECTION / PERIPLASM / OLIGOMERIZATION STATE / N-TERMINAL ARM
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-fructose oxidoreductase / sorbitol biosynthetic process / glucose-fructose oxidoreductase activity / periplasmic space / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence ...Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glucose--fructose oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lott, J.S. / Halbig, D. / Baker, H.M. / Hardman, M.J. / Sprenger, G.A. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a truncated mutant of glucose-fructose oxidoreductase shows that an N-terminal arm controls tetramer formation.
著者: Lott, J.S. / Halbig, D. / Baker, H.M. / Hardman, M.J. / Sprenger, G.A. / Baker, E.N.
履歴
登録2000年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
C: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
D: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,7128
ポリマ－157,0584
非ポリマー2,6544
水2,342130
1
A: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
C: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8564
ポリマ－78,5292
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area24750 Å2
手法PISA
2
B: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
D: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8564
ポリマ－78,5292
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area24660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.710, 91.460, 98.920
Angle α, β, γ (deg.)64.53, 84.45, 75.28
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE / GFOR


分子量: 39264.555 Da / 分子数: 4 / 変異: S64D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zymomonas mobilis (バクテリア) / プラスミド: PZY470 / 発現宿主: Zymomonas mobilis (バクテリア) / 参照: UniProt: Q07982
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M acetate/KOH, 8.6% PEG6000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
240 mMMES/KOH1drop
35 mMdithiothreitol1drop
40.1 Msuccinate/KOH1reservoir
58.6 %(w/v)PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. all: 100479 / Num. obs: 38847 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 55.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 1.06 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 3803 / % possible all: 94.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→39.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1832235 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used slowcool simulated annealing with torsion-angle molecular dynamics, using a maximum-likelihood target function (MLF)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 3897 10 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 38846 96.8 %-
all-100479 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.78 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.85 Å2-3.68 Å25.24 Å2
2---19.14 Å23.53 Å2
3---1.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10303 0 176 130 10609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDWeight Biso Weight position
11RESTRAINEDX-RAY DIFFRACTION21000
22X-RAY DIFFRACTION21000
33X-RAY DIFFRACTION21000
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 388 10.3 %
Rwork0.335 3392 -
obs--94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 34948
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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