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万見
- PDB-1en2: UDA TETRASACCHARIDE COMPLEX. CRYSTAL STRUCTURE OF URTICA DIOICA A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1en2
タイトルUDA TETRASACCHARIDE COMPLEX. CRYSTAL STRUCTURE OF URTICA DIOICA AGGLUTININ, A SUPERANTIGEN PRESENTED BY MHC MOLECULES OF CLASS I AND CLASS II
要素AGGLUTININ ISOLECTIN I/AGGLUTININ ISOLECTIN V/ AGGLUTININ ISOLECTIN VI
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / HEVEIN DOMAIN / UDA / SUPERANTIGEN / SACCHARIDE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / defense response to fungus / cell wall macromolecule catabolic process / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain ...Chitinases family 19 signature 1. / Chitinases family 19 signature 2. / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain / Chitin-binding, type 1 / Endochitinase-like superfamily / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Lectin/endochitinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Urtica dioica (セイヨウイラクサ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Van Damme, E.J.M. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of Urtica dioica agglutinin, a superantigen presented by MHC molecules of class I and class II.
著者: Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Damme, E.J. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A.
#1: ジャーナル: Plant Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Characterisation of Urtica dioica Agglutinin Isolectins and the Encoding Gene Family
著者: Does, M.P. / Ng, D.K. / Dekker, H.L. / Peumans, W.J. / Houterman, P.M. / Van Damme, E.J. / Cornelissen, B.J.C.
履歴
登録2000年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32014年2月5日Group: Other
改定 2.02019年12月25日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AGGLUTININ ISOLECTIN I/AGGLUTININ ISOLECTIN V/ AGGLUTININ ISOLECTIN VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1812
ポリマ－9,3501
非ポリマー8311
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.820, 39.600, 63.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AGGLUTININ ISOLECTIN I/AGGLUTININ ISOLECTIN V/ AGGLUTININ ISOLECTIN VI / UDA


分子量: 9350.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM THE RHIZOMES / 由来: (天然) Urtica dioica (セイヨウイラクサ) / 参照: GenBank: 4138900, UniProt: P11218*PLUS
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 830.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細The structure comprises two hevein-like domains, each containing a distinct saccharide-binding site. ...The structure comprises two hevein-like domains, each containing a distinct saccharide-binding site. The two binding sites are located at opposite extremities of the molecule. THE N-TERMINAL RESIDUE IS PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID (PCA). A DUAL CONFORMATION IS SEEN for all or part of the residue at LEU15, GLU28, SER45, ASN74. NO INTERPRETABLE DENSITY IS SEEN FOR C-TERMINAL RESIDUES SER87, SER88, AND SER89. The principal binding-site residues are SER 19, TRP 21, TRP 23, and TYR 30 on the first domain, and the homologous residues SER 65, HIS 67, TRP 69, and TYR 76 on the second domain. The crystallographic asymmetric unit contains one molecule of UDA and a single tetrasaccharide ligand. The ligand interacts simultaneously with the binding site on the N-terminal domain of one molecule and that of the C-terminal domain of a symmetry-related molecule.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.25 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, sodium acetate, sodium chloride, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290.0K
結晶化
*PLUS
PH range low: 6.5 / PH range high: 5.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
23 mMtetrasaccharide1drop
350 mMsodium acetate1reservoir
40.1 Msodium chloride1reservoir
56 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12981
22981
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンLURE D41A11.375
シンクロトロンLURE DW3220.966
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1999年7月6日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1999年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.3751
20.9661
反射解像度: 1.4→25 Å / Num. all: 15524 / Num. obs: 15524 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Num. unique all: 1473 / % possible all: 94.2
反射
*PLUS
Num. obs: 15499
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EIS

1eis


解像度: 1.4→25 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure was determined by molecular replacement methods based on the uncomplexed UDA structure (1EIS). A bulk solvent correction was applied.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 766 -RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.198 15499 --
obs0.198 15499 96.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数660 0 56 76 792
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0170.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1320.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.210.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.820
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.4662
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.2913
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.3873
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5554
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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