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- PDB-1ecg: DON INACTIVATED ESCHERICHIA COLI GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ecg
タイトルDON INACTIVATED ESCHERICHIA COLI GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE
要素GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE) / PURINE BIOSYNTHESIS / TRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / glutamine metabolic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding ...amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / glutamine metabolic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain ...Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-OXO-L-NORLEUCINE / Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Krahn, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Structure and function of the glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase glutamine site and communication with the phosphoribosylpyrophosphate site.
著者: Kim, J.H. / Krahn, J.M. / Tomchick, D.R. / Smith, J.L. / Zalkin, H.
履歴
登録1996年4月23日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,95010
ポリマ－112,8452
非ポリマー2,1058
水17,637979
1
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,90020
ポリマ－225,6914
非ポリマー4,20916
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area23100 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area68090 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.900, 157.500, 106.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-510-

HOH

21A-511-

HOH

31A-512-

HOH

41B-510-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.0788, -0.0095, 0.9968), (-0.0047, -0.9998, -0.0092), (0.9969, -0.0039, -0.0789)
ベクター: 27.541, 79.321, -29.642)
詳細PHE B 88 - SER B 92 EXISTS IN TWO DISTINCT CONFORMATIONS AS A RESULT OF THE BINDING OF PIPES BUFFER ALONG THE CRYSTALLOGRAPHIC MOLECULAR TWO-FOLD AXIS, AND IS THEREFORE POORLY DEFINED. APPLICATION OF THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATOR TO THE SECOND SET OF RESIDUES WILL GENERATE A COMPLETE ASYMMETRIC MODEL OF THIS SITE.

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 56422.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: T7 PHI10 PROMOTER / 細胞株: BL21 / 遺伝子: PURF / プラスミド: PT7F1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): PURF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P00496, UniProt: P0AG16*PLUS, amidophosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ONL / 5-OXO-L-NORLEUCINE / 5-オキソ-L-ノルロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 145.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3
#3: 化合物
ChemComp-PIN / PIPERAZINE-N,N'-BIS(2-ETHANESULFONIC ACID) / PIPES / 1,4-PIPERAZINEDIETHANESULFONIC ACID / PIPES


分子量: 302.368 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O6S2 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 979 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GLU A 303 AND GLU B 303 ARE CIS-GLUTAMINE - PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING ...GLU A 303 AND GLU B 303 ARE CIS-GLUTAMINE - PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING BOTH SUBSTRATE AND INHIBITORS.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: 1ECF STRUCTURE IS ISOMORPHOUS TO THIS ENTRY.
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.6
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.3 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of enzyme and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118.5 mg/mlenzyme1drop
213 %PEG33501reservoir
35 %2-propanol1reservoir
4100 mMPIPES1reservoir
54 mM1reservoirMgCl2
64 mM1reservoirMgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月23日
放射モノクロメーター: MSC DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 40313 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 61.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 192620
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
HKL(DENZO)データ削減
HKLデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ECF

1ecf


解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0
詳細: TYR 94 IN EACH CHAIN HAS PHI/PSI VALUES THAT ARE NORMALLY DISALLOWED. IT FORMS A SHARP BETA-TURN WITH PRO 93, A CIS-PROLINE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 -5 %
Rwork0.147 --
obs0.147 40263 91.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7786 0 108 979 8873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.86
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.98
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.455
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.98
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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