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- PDB-1e5a: Structure of human transthyretin complexed with bromophenols: a n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e5a
タイトルStructure of human transthyretin complexed with bromophenols: a new mode of binding
要素TRANSTHYRETIN
キーワードPROTEIN TRANSPORT / TRANSPORT(THYROXINE) / ENVIRONMENTAL POLLUTANTS
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,4,6-TRIBROMOPHENOL / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ghosh, M. / Meerts, I.A.T.M. / Cook, A. / Bergman, A. / Brouwer, A. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure of Human Transthyretin Complexed with Bromophenols : A New Mode of Binding
著者: Ghosh, M. / Meerts, I.A.T.M. / Cook, A. / Bergman, A. / Brouwer, A. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Structure of Prealbumin: Secondary,Tertiary and Quaternary Interactions Determined by Fourier Refinment at 1.8A.
著者: Blake, C.C.F. / Geisow, M.J. / Oatley, S.J. / Rerat, C. / Rerat, B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1977
タイトル: Protein-DNA and Protein-Hormone Interactions in Prealbumin : A Model of the Thyroid Hormone Nuclear Receptor ?
著者: Blake, C.C.F. / Oatley, S.J.
履歴
登録2000年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2164
ポリマ－27,5552
非ポリマー6622
水2,648147
1
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4338
ポリマ－55,1094
非ポリマー1,3234
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area8280 Å2
ΔGint-33.6 kcal/mol
Surface area18490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.800, 84.900, 64.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-999-

TBP

21A-999-

TBP

31B-999-

TBP

41A-2081-

HOH

51B-2024-

HOH

61B-2058-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9913, -0.1309, 0.0143), (-0.131, 0.9914, -0.0038), (-0.0136, -0.0057, -0.9999)
ベクター: 84.667, 5.445, 32.652)
詳細THIS COORDINATE SET COMPRISES TWO CHAINS REPRESENTING TWO CHEMICALLY EQUIVALENT, BUT CRYSTALLOGRAPHICALLY DISTINCT, ENTITIES. THE OTHER HALF OF THE COMPLETE TETRAMER MAY BEGENERATED FROM THIS DIMER BY THE APPLICATION OF THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS PARALLEL TO Z THROUGH THE ORIGIN OF THIS COORDINATE SYSTEM.

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / PREALBUMIN / ATTR / TBPA


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: PLASMA / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-TBP / 2,4,6-TRIBROMOPHENOL / 2,4,6-トリブロモフェノ-ル


分子量: 330.799 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H3Br3O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: THYROID HORMONE-BINDING PROTEIN. PROBABLY TRANSPORTS THYROXINE FROM THE BLOODSTREAM TO ...FUNCTION: THYROID HORMONE-BINDING PROTEIN. PROBABLY TRANSPORTS THYROXINE FROM THE BLOODSTREAM TO THE BRAIN. TISSUE SPECIFICITY: MOST ABUNDANT IN THE CHOROID PLEXUS. ALSO PRESENT IN THE LIVER. DISEASE: FAMILIAL AMYLOIDOTIC POLYNEUROPATHY (FAP) IS A LATE-ONSET DISEASE WITH A DOMINANT MODE OF INHERITANCE. PROTEIN FIBRILS FORM IN MANY TISSUES, AND DEPOSITION AROUND NERVES CAUSES PERIPHERAL AND AUTONOMIC NEUROPATHY. SYMPTOMS INCLUDE PARALYSIS, CHRONIC DIARRHEA, AND CARDIOMYOPATHY. MANY SEQUENCE VARIANTS HAVE BEEN IDENTIFIED IN AMYLOID FIBRILS FROM PATIENTS WITH FAP. SOME FORMS OF AMYLOID DEPOSITION ARE THE CAUSE OF FAMILIAL AMYLOIDOTIC CARDIOMYOPATHY (FAC). SOME FORM OF FAP ARE ASSOCIATED WITH CARPAL TUNNEL SYNDROME (CTS). DISEASE: IN SENILE SYSTEMIC AMYLOIDOSIS (SSA) MECHANISMS OTHER THAN VARIATIONS IN THE PRIMARY STRUCTURE OF TTR ARE IMPORTANT FOR THE FIBRIL FORMATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.37 mMTTR1drop
214.6 mMTBP1drop
3100 mMTris1drop
4100 mM1dropNaCl
51 mMEDTA1drop
650-55 %ammonium sulfate1reservoir
7100 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 20818 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 249678
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.8 % / Num. unique obs: 2543

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TTA

1tta


解像度: 1.8→20 Å / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE TRIBROMOPHENOL MOLECULE IS LOCATED NEAR THE THYROXINE BINDING SITE BUT NOT SYMMETRICALLY ON THE CRYSTALLOGRAPHIC Z AXIS AS IS THE CASE FOR A SIMILAR COMPOUND PENTABROMOPHENOL. THERE ARE ...詳細: THE TRIBROMOPHENOL MOLECULE IS LOCATED NEAR THE THYROXINE BINDING SITE BUT NOT SYMMETRICALLY ON THE CRYSTALLOGRAPHIC Z AXIS AS IS THE CASE FOR A SIMILAR COMPOUND PENTABROMOPHENOL. THERE ARE TWO SYMMETRY EQUIVALENT POSITIONS ABOUT THE TWO FOLD AXIS, EACH WITH AN OCCUPANCY .5 AT EACH OF THE BINDING SITES. WATER MOLECULES W91, W306, W336 LOCATED ON THE SAME SYMMETRY AXIS WERE KEPT FIXED IN POSITION DURING THE REFINEMENT. RESIDUES 1-9 AND 126-127 OF BOTH THE CHAINS WERE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1065 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 20764 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1792 0 20 147 1959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.94 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 226 5 %
Rwork0.256 3690 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3246.PAR246.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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