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万見
- PDB-1e3i: Mouse class II alcohol dehydrogenase complex with NADH and inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3i
タイトルMouse class II alcohol dehydrogenase complex with NADH and inhibitor
要素ALCOHOL DEHYDROGENASE, CLASS II
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Ethanol oxidation / alcohol catabolic process / quinone metabolic process / ethanol metabolic process / RA biosynthesis pathway / all-trans retinal binding / all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) / fatty acid omega-oxidation / quinone reductase (NADPH) activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity ...Ethanol oxidation / alcohol catabolic process / quinone metabolic process / ethanol metabolic process / RA biosynthesis pathway / all-trans retinal binding / all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) / fatty acid omega-oxidation / quinone reductase (NADPH) activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / aldehyde metabolic process / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinol metabolic process / retinol binding / NAD binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLOHEXYLFORMAMIDE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / All-trans-retinol dehydrogenase [NAD(+)] ADH4
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Svensson, S. / Hoog, J.O. / Schneider, G. / Sandalova, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Mouse Class II Alcohol Dehydrogenase Reveal Determinants of Substrate Specificity and Catalytic Efficiency
著者: Svensson, S. / Hoeoeg, J.O. / Schneider, G. / Sandalova, T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: A Novel Subtype of Class II Alcohol Dehydrogenase in Rodents
著者: Svensson, S. / Stroemberg, P. / Hoeoeg, J.O.
履歴
登録2000年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALCOHOL DEHYDROGENASE, CLASS II
B: ALCOHOL DEHYDROGENASE, CLASS II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,03610
ポリマ－80,1892
非ポリマー1,8478
水6,648369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-104.9 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.253, 81.070, 102.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALCOHOL DEHYDROGENASE, CLASS II


分子量: 40094.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 遺伝子: ADH-2 / 器官: LIVER / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9QYY9, alcohol dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-CXF / CYCLOHEXYLFORMAMIDE / N-シクロヘキシルホルムアミド


分子量: 127.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H13NO
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.53 %
結晶化pH: 8.3 / 詳細: pH 8.30
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MTris-Cl1reservoir
21 mMNADH1reservoir
31 mMN-cyclohexylformamide1reservoir
413.5 %(w/w)PEG60001reservoir
511 mg/mlprotain1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.042
検出器タイプ: MARRESEARCH / 日付: 1999年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.042 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 40001 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2.08→2.12 Å / Rsym value: 0.174 / % possible all: 94.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 173749 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 % / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 8.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CDO

1cdo


解像度: 2.08→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 -5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 39064 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: ANISOTROPIC BULK SOLVENT CORRECTION
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.079 Å20 Å20 Å2
2---13.307 Å20 Å2
3---5.228 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5580 0 110 369 6059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor obs: 0.256

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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