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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e1o | ||||||
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タイトル | lysyl-tRNA Synthetase (LYSU) hexagonal form, complexed with lysine | ||||||
要素 | LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE (アミノアシルtRNA合成酵素) / PROTEIN BIOSYNTHESIS (タンパク質生合成) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 5'キャップ / リシンtRNAリガーゼ / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity ...5'キャップ / リシンtRNAリガーゼ / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å | ||||||
データ登録者 | Desogus, G. / Todone, F. / Brick, P. / Onesti, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000 タイトル: Active Site of Lysyl-tRNA Synthetase: Structural Studies of the Adenylation Reaction 著者: Desogus, G. / Todone, F. / Brick, P. / Onesti, S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e1o.cif.gz | 118 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e1o.ent.gz | 90.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e1o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/1e1o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/1e1o | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE PROTEIN IS AN ACTIVE DIMER. IN THE HEXAGONAL CELL THEMOLECULAR DYADE COINCIDE WITH A CRYSTALLOGRAPHIC 2-FOLDAXIS. TO GENERATE THE BIOLOGICALLY FUNCTIONAL DIMER THESYMMETRY OPERATION Y , X, -Z+1/3 NEEDS TO BE APPLIED TO THEATOMIC COORDINATES. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57767.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: LYSU / プラスミド: PXLYS5 / 遺伝子 (発現宿主): LYSU / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG2 / 参照: UniProt: P0A8N5, リシンtRNAリガーゼ | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-LYS / | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THE STRUCTURE OF E. COLI LYSYL-TRNA SYNTHETASE LYSU BOUND TO THE SUBSTRATE LYSINE HAS BEEN SOLVED ...THE STRUCTURE OF E. COLI LYSYL-TRNA SYNTHETASE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 % 解説: STRUCTURE WAS SOLVED BY USING 1LYL COORDINATED TRANSLATED TO ACCOUNT FOR THE DIFFERENT ORIGIN OF THE RELATED HEXAGONAL CELL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.8 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 0.1M PIPES PH 6.8, 0.5 M LICL; 20% PEG 4K, 17% GLYCEROL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.86 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月15日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.86 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.12→25 Å / Num. obs: 60434 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 16.2 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.12→2.16 Å / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 99.6 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 977338 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.6 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1LYL 解像度: 2.12→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Refine analyze | Luzzati d res low obs: 20 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.12→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.12→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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