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- PDB-1e1t: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU) HEXAGONAL FORM COMPLEXED WITH THE LY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e1t
タイトルLYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU) HEXAGONAL FORM COMPLEXED WITH THE LYSYL_ADENYLATE INTERMEDIATE
要素LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE
キーワードLIGASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / PROTEIN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA capping / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity ...RNA capping / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-[LYSYL-PHOSPHATE] / PYROPHOSPHATE 2- / Lysine--tRNA ligase, heat inducible / Lysine--tRNA ligase, heat inducible
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Desogus, G. / Todone, F. / Brick, P. / Onesti, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Active Site of Lysyl-tRNA Synthetase: Structural Studies of the Adenylation Reaction
著者: Desogus, G. / Todone, F. / Brick, P. / Onesti, S.
履歴
登録2000年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,11212
ポリマ－57,7671
非ポリマー1,34511
水6,071337
1
A: LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE
ヘテロ分子

A: LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,22424
ポリマ－115,5342
非ポリマー2,68922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area15280 Å2
ΔGint-82.7 kcal/mol
Surface area35010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.100, 143.100, 176.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 LYSYL-TRNA SYNTHETASE, HEAT INDUCIBLE / LYSYL-TRNA SYNTHETASE / LYSINE--TRNA LIGASE / LYSRS


分子量: 57767.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: LYSU / プラスミド: PXLYS5 / 遺伝子 (発現宿主): LYSU / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG2
参照: UniProt: P0A8N6, UniProt: P0A8N5*PLUS, lysine-tRNA ligase

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非ポリマー , 5種, 348分子

#2: 化合物 ChemComp-LAD / ADENOSINE-5'-[LYSYL-PHOSPHATE] / アデニル酸リシル


分子量: 475.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N7O8P
#3: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細WHEN CRYSTALS GROWN IN THE PRESENCE OF LYSINE WERE SOAKED OVERNIGHT IN A SOLUTION CONTAINING ATP ...WHEN CRYSTALS GROWN IN THE PRESENCE OF LYSINE WERE SOAKED OVERNIGHT IN A SOLUTION CONTAINING ATP AND MG2+, THE ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE CLEARLY SHOWED THAT THE FIRST STEP OF THE REACTION HAD OCCURRED WITHIN THE CRYSTAL WITH THE FORMATION OF THE LYSYL-ADENYLATE INTERMEDIATE. AN ADDITIONAL ELECTRON DENSITY PEAK COULD BE MODELLED AS A PARTIALLY OCCUPIED PYROPHOSPHATE MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 %
解説: STRUCTURE WAS SOLVED BY DIFFERENCE FOURIER METHODS USING PHASES FROM 1E1O
結晶化pH: 6.8
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 12 MG/ML IN THE PRESENCE OF 5MM LYSINE AND WAS CRYSTALLISED FROM 0.1 M PIPES PH 6.8, 0.5 M LICL, 20% PEG 4K, 17% GLYCEROL; THEN, A SMALL AMOUNT OF A SOLUTION ...詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 12 MG/ML IN THE PRESENCE OF 5MM LYSINE AND WAS CRYSTALLISED FROM 0.1 M PIPES PH 6.8, 0.5 M LICL, 20% PEG 4K, 17% GLYCEROL; THEN, A SMALL AMOUNT OF A SOLUTION CONTAINING ATP AND MGCL2 WAS ADDED TO THE DROP TO GET A FINAL CONCENTRATION OF ABOUT 5 MM.
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
35 mMlysine1drop
42 mMbeta-mercaptoethanol1drop
520 %PEG20001reservoir
60.5 M1reservoirLiCl
70.1 MPIPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 41908 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 334798
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E1O

1e1o


解像度: 2.4→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: WHEN CRYSTALS GROWN IN THE PRESENCE OF LYSINE WERE SOAKED OVERNIGHT IN A SOLUTION CONTAINING ATP AND MG2+, THE ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE CLEARLY SHOWED THAT THE FIRST STEP OF THE ...詳細: WHEN CRYSTALS GROWN IN THE PRESENCE OF LYSINE WERE SOAKED OVERNIGHT IN A SOLUTION CONTAINING ATP AND MG2+, THE ELECTRON DENSITY IN THE ACTIVE SITE CLEARLY SHOWED THAT THE FIRST STEP OF THE REACTION HAD OCCURRED WITHIN THE CRYSTAL WITH THE FORMATION OF THE LYSYL-ADENYLATE INTERMEDIATE. AN ADDITIONAL ELECTRON DENSITY PEAK COULD BE MODELLED AS A PARTIALLY OCCUPIED PYROPHOSPHATE MOLECULE. THE ASSIGNMENT OF THE ELECTRON DENSITY PEAKS AS MG2+ IONS IS BASED ON THE POSITIONS OBSERVED FOR METAL IONS WHEN THE ELECTRON- DENSE MN2+ IONS WERE USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1639 4 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 40860 98 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3834 0 85 337 4256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d17
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.261.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 209 4.4 %
Rwork0.267 4675 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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