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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dr6 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF ORGANOMERCURIAL-ACTIVATED CHICKEN LIVER DIHYDROFOLATE REDUCTASE COMPLEXES | ||||||
![]() | DIHYDROFOLATE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / mRNA binding / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Mctigue, M.A. / Davies /II, J.F. / Kaufman, B.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structures of Organomercurial-Activated Chicken Liver Dihydrofolate Reductase Complexes 著者: Mctigue, M.A. / Davies II, J.F. / Kaufman, B.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J. #1: ![]() タイトル: Crystal Structures of Recombinant Human Dihydrofolate Reductase Complexed with Folate and 5-Deazafolate 著者: Davies II, J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J. #2: ![]() タイトル: Refined Crystal Structure of Escherichia Coli and Chicken Liver Dihydrofolate Reductase Containing Bound Trimethoprim 著者: Matthews, D.A. / Bolin, J.T. / Burridge, J.M. / Filman, D.J. / Volz, K.W. / Kaufman, B.T. / Beddell, C.R. / Champness, J.N. / Stammers, D.K. / Kraut, J. #3: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase, the Stereochemistry of Inhibitor Selectivity 著者: Matthews, D.A. / Bolin, J.T. / Burridge, J.M. / Filman, D.J. / Volz, K.W. / Kraut, J. #4: ![]() タイトル: Crystal Structure of Avian Dihydrofolate Reductase Containing Phenyltriazine and Nadph 著者: Volz, K.W. / Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Hansch, C. / Kaufman, B.T. / Kraut, J. #5: ![]() タイトル: Primary Structure of Chicken Liver Dihydrofolate Reductase 著者: Kumar, A.A. / Blankenship, D.T. / Kaufman, B.T. / Freisheim, J.H. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX RESIDUES 21-26 (NLPWPP) FORM A LEFT-HANDED POLYPROLINE HELIX. RESIDUES LYS 108 AND VAL 109 ...HELIX RESIDUES 21-26 (NLPWPP) FORM A LEFT-HANDED POLYPROLINE HELIX. RESIDUES LYS 108 AND VAL 109 PARTICIPATE IN BOTH HELIX EP AND BETA STRAND E. RESIDUES 108 AND 109 PARTICIPATE IN BOTH HELIX EP AND BETA STRAND E. | ||||||
Remark 700 | SHEET RESIDUES ASP 110 AND MET 111 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. RESIDUES VAL 115 AND GLY 116 FORM ...SHEET RESIDUES ASP 110 AND MET 111 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. RESIDUES VAL 115 AND GLY 116 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. TIGHT TURN 7 (RESIDUES 162-165) DISRUPT LAST STRAND OF SHEET INTO 2 STRANDS 8 AND 9. THIS STRAND IS CONTINUOUS IN (E. COLI). A BETA BULGE IS PRESENT HERE IN (L. CASEI). RESIDUES GLU 172 AND ILE 175 PARTICIPATE IN BOTH TIGHT-TURN 8 AND BETA STRANDS 7 AND 9. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 55.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 39.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 522.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 542.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: SEE REMARK 6. 2: RESIDUES 21-26 (NLPWPP) FORM LEFT-HANDED POLYPROLINE HELIX. 3: CIS PROLINE - PRO 66 4: RESIDUES 108 AND 109 PARTICIPATE IN BOTH HELIX EP AND BETA STRAND E. 5: RESIDUES 110 AND 111 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. / 6: RESIDUES 115 AND 116 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. 7: PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION GLY 116 - GLY 117 3.713 8: TIGHT TURN 7 (RESIDUES 162-165) DISRUPT LAST STRAND OF SHEET INTO 2 STRANDS 8 AND 9. THIS STRAND IS CONTINUOUS IN E. COLI. A BETA BULGE IS PRESENT HERE IN L. CASEI. 9: RESIDUES 172 AND 175 PARTICIPATE IN BOTH TIGHT-TURN 8 AND BETA STRANDS 7 AND 9. 10: RESIDUE 200 (CALCIUM ION) LIES ON THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AT ONE-HALF OCCUPANCY. | ||||||||
Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 21679.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 78分子 








#2: 化合物 | ChemComp-CA / |
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#3: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#4: 化合物 | ChemComp-HBI / |
#5: 化合物 | ChemComp-MBO / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.141 / 最高解像度: 2.4 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
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拘束条件 |
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