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- PDB-1dpu: SOLUTION STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN RPA32 COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dpu
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN RPA32 COMPLEXED WITH UNG2(73-88)
要素
  • REPLICATION PROTEIN A (RPA32) C-TERMINAL DOMAIN
  • URACIL DNA GLYCOSYLASE (UNG2)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / DNA REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / regulation of DNA damage checkpoint / isotype switching / Removal of the Flap Intermediate ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / regulation of DNA damage checkpoint / isotype switching / Removal of the Flap Intermediate / G-rich strand telomeric DNA binding / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / uracil DNA N-glycosylase activity / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ribosomal small subunit binding / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / base-excision repair / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / Meiotic recombination / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / nuclear body / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / enzyme binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein-like / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA glycosylase-like ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein-like / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Uracil-DNA glycosylase / Replication protein A 32 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING
データ登録者Mer, G. / Edwards, A.M. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the recognition of DNA repair proteins UNG2, XPA, and RAD52 by replication factor RPA.
著者: Mer, G. / Bochkarev, A. / Gupta, R. / Bochkareva, E. / Frappier, L. / Ingles, C.J. / Edwards, A.M. / Chazin, W.J.
履歴
登録1999年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REPLICATION PROTEIN A (RPA32) C-TERMINAL DOMAIN
B: URACIL DNA GLYCOSYLASE (UNG2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4122
ポリマ－12,4122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 REPLICATION PROTEIN A (RPA32) C-TERMINAL DOMAIN


分子量: 10585.656 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN (RESIDUES 172-270) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質・ペプチド URACIL DNA GLYCOSYLASE (UNG2)


分子量: 1826.222 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 73-88 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE SEQUENCE IS FOUND IN THE NUCLEAR [UNG2(73-88)] AND MITOCHONDRIAL [UNG1(64-79)] FORMS OF HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE
参照: UniProt: P13051

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 13C- SEPARATED NOESY
1313D 15N- SEPARATED NOESY
141DQF- COSY
151HNHA
161HNHB
171HACAHB -COSY
181FILTER-EDITED NOESY
191DOUBLE-HALF FILTERED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING DOUBLE- AND TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ***

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試料調製

詳細内容: 1MM RPA32(172-270) U- 15N,13C; 1.2 MM UNG2(73- 88) NA; 25MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 5 MM DTT NA
試料状態イオン強度: 25mM PHOSPHATE, 50mM NACL / pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DMXBrukerDMX7503
Bruker DMXBrukerDMX8004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DIANA2.8GUNTERT PROGRAM 2 : AMBER 4.1 AUTHORS 2 : PEARLMAN,CASE,CALDWELL,ROSS,CHEATHAM, FERGUSON,SEIBEL,SINGH,WEINER,KOLLMAN精密化
MSI FELIX97 SOFTWARE USED 2 : DIANA 2.8 SOFTWARE USED 3 : AMBER4.1構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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