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万見
- PDB-1f54: SOLUTION STRUCTURE OF THE APO N-TERMINAL DOMAIN OF YEAST CALMODULIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f54
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE APO N-TERMINAL DOMAIN OF YEAST CALMODULIN
要素CALMODULIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / EF-hand / helix-loop-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane tubulation / cell budding / spindle pole body organization / myosin I complex / central plaque of spindle pole body / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cellular bud / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / myosin V complex / regulation of microtubule nucleation ...regulation of membrane tubulation / cell budding / spindle pole body organization / myosin I complex / central plaque of spindle pole body / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cellular bud / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / myosin V complex / regulation of microtubule nucleation / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / vesicle transport along actin filament / incipient cellular bud site / cellular bud tip / actin cortical patch / cell tip / cellular bud neck / phosphatidylinositol biosynthetic process / mating projection tip / cellular hyperosmotic response / mitogen-activated protein kinase binding / enzyme regulator activity / cytoskeleton organization / receptor-mediated endocytosis / microtubule cytoskeleton organization / endocytosis / protein import into nucleus / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ishida, H. / Takahashi, K. / Nakashima, K. / Kumaki, Y. / Nakata, M. / Hikichi, K. / Yazawa, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Solution Structures of the N-terminal Domain of Yeast Calmodulin: Ca2+-Dependent Conformational Change and Its Functional Implication
著者: Ishida, H. / Takahashi, K. / Nakashima, K. / Kumaki, Y. / Nakata, M. / Hikichi, K. / Yazawa, M.
履歴
登録2000年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5461
ポリマ－8,5461
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 200structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 8546.367 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INTRACELLULAR CALCIUM SENSOR
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET-30B(+) AND PIC10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06787

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
1312D TOCSY
1423D 15N-separated NOESY
1523D 15N-separated TOCSY
16215N-HSQC
1732D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using double-resonance NMR spectroscopy on 15N-labeled protein

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13 mM N-terminal domain of Yeast Calmodulin; 50 mM KCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
23 mM N-terminal domain of Yeast Calmodulin U-15N; 50 mM KCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
33 mM N-terminal domain of Yeast Calmodulin; 50 mM KCl; 99.99% D2O99.99% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM KCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: JEOL A / 製造業者: JEOL / モデル: A / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger構造決定
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 996 restraints, 917 are NOE-derived distance constraints, 44 dihedral angle restraints, 35 distance restraints from hydrogen bonds
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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