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万見
- PDB-1ddg: CRYSTAL STRUCTURE OF SIR-FP60 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ddg
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SIR-FP60
要素SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT
キーワードOXIDOREDUCTASE / CYTOCHROME P450 REDUCTASE / FNR / FLAVOPROTEIN / MODULAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


assimilatory sulfite reductase (NADPH) / sulfite reductase (NADPH) activity / sulfite reductase complex (NADPH) / riboflavin reductase (NADPH) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-cysteine biosynthetic process / NADP+ binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding ...assimilatory sulfite reductase (NADPH) / sulfite reductase (NADPH) activity / sulfite reductase complex (NADPH) / riboflavin reductase (NADPH) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-cysteine biosynthetic process / NADP+ binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 ...Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / MOL. REPL. / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Gruez, A. / Pignol, D. / Zeghouf, M. / Coves, J. / Fontecave, M. / Ferrer, J.L. / Fontecilla-Camps, J.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Four crystal structures of the 60 kDa flavoprotein monomer of the sulfite reductase indicate a disordered flavodoxin-like module.
著者: Gruez, A. / Pignol, D. / Zeghouf, M. / Coves, J. / Fontecave, M. / Ferrer, J.L. / Fontecilla-Camps, J.C.
履歴
登録1999年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT
B: SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3265
ポリマ－84,6592
非ポリマー1,6673
水9,872548
1
A: SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1152
ポリマ－42,3291
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2113
ポリマ－42,3291
非ポリマー8822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.840, 82.540, 105.360
Angle α, β, γ (deg.)79.71, 83.05, 89.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 SULFITE REDUCTASE (NADPH) FLAVOPROTEIN ALPHA-COMPONENT


分子量: 42329.473 Da / 分子数: 2 / 断片: SIR-FP60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38038, assimilatory sulfite reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 548 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: AMMONIUM SULFATE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
22.5 mMNADP+1drop
350 mMTris-HCl1reservoirpH7.0
42 Mammonium sulfate1reservoir
510 %(w/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→20 Å / Num. all: 76269 / Num. obs: 304582 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 4.5
反射
*PLUS
Num. obs: 76269 / Num. measured all: 304582

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
REFMAC精密化
ARPモデル構築
SHELXモデル構築
AMoRE位相決定
ARP/wARPモデル構築
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: MOL. REPL.
開始モデル: SIR60-FL

解像度: 2.01→10 Å / Num. parameters: 6106 / Num. restraintsaints: 7617 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 364 5 %RANDOM
all0.206 6887 --
obs--91 %-
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 6612
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6063 0 111 548 6722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.05
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_planar_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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