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- PDB-1d7m: COILED-COIL DIMERIZATION DOMAIN FROM CORTEXILLIN I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d7m
タイトルCOILED-COIL DIMERIZATION DOMAIN FROM CORTEXILLIN I
要素CORTEXILLIN I
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / COILED-COIL / COILED-COIL TRIGGER SITE / ALPHA HELIX / DIMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral part of motile cell / sorocarp stalk morphogenesis / negative regulation of protein localization to cell cortex / actomyosin contractile ring contraction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled cAMP receptor signaling pathway / regulation of myosin II filament assembly / chemotaxis to cAMP / protein localization to cleavage furrow / cell trailing edge / positive regulation of cytoskeleton organization ...lateral part of motile cell / sorocarp stalk morphogenesis / negative regulation of protein localization to cell cortex / actomyosin contractile ring contraction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled cAMP receptor signaling pathway / regulation of myosin II filament assembly / chemotaxis to cAMP / protein localization to cleavage furrow / cell trailing edge / positive regulation of cytoskeleton organization / aggregation involved in sorocarp development / basal cortex / mitotic spindle midzone / actomyosin contractile ring / actin crosslink formation / sexual reproduction / detection of mechanical stimulus / alpha-catenin binding / cleavage furrow formation / bleb assembly / protein kinase regulator activity / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / cell leading edge / cleavage furrow / actin filament bundle assembly / mitotic cytokinesis / response to mechanical stimulus / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cell projection / response to bacterium / cell morphogenesis / actin filament binding / intracellular protein localization / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / actin cytoskeleton organization / cell cortex / vesicle / positive regulation of gene expression / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cortexillin, coiled coil / Cortexillin coiled-coil region / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Cortexillin, coiled coil / Cortexillin coiled-coil region / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cortexillin-1 / Cortexillin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Burkhard, P. / Kammerer, R.A. / Steinmetz, M.O. / Bourenkov, G.P. / Aebi, U.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: The coiled-coil trigger site of the rod domain of cortexillin I unveils a distinct network of interhelical and intrahelical salt bridges.
著者: Burkhard, P. / Kammerer, R.A. / Steinmetz, M.O. / Bourenkov, G.P. / Aebi, U.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of the 190 A Long Coiled-Coil Dimerization Domain of the Actin-Bundling Protein Cortexillin I from Dictyostelium discoideum
著者: Burkhard, P. / Steinmetz, M.O. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Aebi, U. / Kammerer, R.A.
履歴
登録1999年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CORTEXILLIN I
B: CORTEXILLIN I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2472
ポリマ－23,2472
非ポリマー00
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area14090 Å2
手法PISA
2
A: CORTEXILLIN I
B: CORTEXILLIN I

A: CORTEXILLIN I
B: CORTEXILLIN I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4934
ポリマ－46,4934
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area12670 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area26910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.420, 128.650, 91.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-91-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CORTEXILLIN I


分子量: 11623.278 Da / 分子数: 2 / 断片: COILED-COIL DIMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15813, UniProt: Q54HG2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.43 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.5 M AMMONIUM SULFATE 100 MM TRIS (PH 6.5) 2.5 % PEG 400 1.0 % DIOXANE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 詳細: Burkhard, P., (1998) J.Struct.Biol., 122, 293.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mMsodium phosphate1drop
215 mg/mlprotein1drop
3150 mM1dropNaCl
41.5 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 MTris1reservoir
62.5 %PEG4001reservoir
71 %dioxane1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7B10.951
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW620.977
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1998年11月14日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1988年6月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9511
20.9771
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 31909 / Num. obs: 11302 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / % possible all: 88.2
反射
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Num. measured all: 49645 / Rmerge(I) obs: 0.078

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→37.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1675937.19 / Data cutoff high rms absF: 1675937.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: CONSTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 469 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 9316 79.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.69 Å2 / ksol: 0.406 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-25.56 Å20 Å20 Å2
2---23.35 Å20 Å2
3----2.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→37.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1622 0 0 93 1715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it12.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it15.82.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 53 5.1 %
Rwork0.268 990 -
obs--54.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.218 / Rfactor Rfree: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 56.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.17
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.381 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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