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- PDB-1csk: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CSKSH3: STRUCTURAL DIVERSITY NEAR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1csk
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CSKSH3: STRUCTURAL DIVERSITY NEAR THE RT-SRC AND N-SRC LOOP
要素C-SRC SH3 DOMAIN
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / adherens junction organization / proline-rich region binding / negative regulation of bone resorption / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of phagocytosis / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / protein kinase A catalytic subunit binding ...negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / adherens junction organization / proline-rich region binding / negative regulation of bone resorption / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of phagocytosis / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / protein kinase A catalytic subunit binding / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of interleukin-6 production / RHOH GTPase cycle / Co-inhibition by PD-1 / GAB1 signalosome / T cell costimulation / Integrin signaling / Negative regulation of FLT3 / protein tyrosine kinase binding / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CSK-like, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...CSK-like, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase CSK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mathieu, M. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1994
タイトル: The crystal structure of human CskSH3: structural diversity near the RT-Src and n-Src loop.
著者: Borchert, T.V. / Mathieu, M. / Zeelen, J.P. / Courtneidge, S.A. / Wierenga, R.K.
履歴
登録1994年3月22日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-SRC SH3 DOMAIN
B: C-SRC SH3 DOMAIN
C: C-SRC SH3 DOMAIN
D: C-SRC SH3 DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4084
ポリマ－31,4084
非ポリマー00
水1448
1
A: C-SRC SH3 DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8521
ポリマ－7,8521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: C-SRC SH3 DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8521
ポリマ－7,8521
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: C-SRC SH3 DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8521
ポリマ－7,8521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: C-SRC SH3 DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8521
ポリマ－7,8521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.900, 74.690, 125.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE FOUR MOLECULES ARE PACKED IN THE CELL AS A DIMER OF DIMERS, ONE DIMER BEING FORMED OF MOLECULES D AND A, AND THE OTHER OF MOLECULES B AND C.

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要素

#1: タンパク質
C-SRC SH3 DOMAIN


分子量: 7851.946 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P41240, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTEA/HCl12
220 mM12NaCl
31 mMDTT12
41 mMEDTA12
51 mM12NaN3
610 mg/mlprotein11

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 10807 / % possible obs: 94.8 % / Num. measured all: 60252 / Rmerge(I) obs: 0.083

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 -
Rwork0.224 -
obs0.224 9913
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1824 0 0 8 1832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 9913 / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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