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万見
- PDB-6sdf: N-terminal SH3 domain of Grb2 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sdf
タイトルN-terminal SH3 domain of Grb2 protein
要素Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / growth factor / Grb2 / SH3-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / phosphotyrosine residue binding / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bolgov, A.A. / Korban, S.A. / Luzik, D.A. / Rogacheva, O.N. / Zhemkov, V.A. / Kim, M. / Skrynnikov, N.R. / Bezprozvanny, I.B.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation19-15-00184 ロシア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the SH3 domain of growth factor receptor-bound protein 2.
著者: Bolgov, A. / Korban, S. / Luzik, D. / Zhemkov, V. / Kim, M. / Rogacheva, O. / Bezprozvanny, I.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,70311
ポリマ－13,8872
非ポリマー8159
水1,44180
1
A: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6058
ポリマ－6,9441
非ポリマー6627
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Growth factor receptor-bound protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0973
ポリマ－6,9441
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.731, 97.731, 51.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-227-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / Protein Ash / SH2/SH3 adapter GRB2


分子量: 6943.713 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Electron density is lacking for B58-B61 residues (C-terminal disordered region)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P62993
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M Hepes, 55% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream 800 (Oxford Cryosystems) / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION SUPERNOVA
詳細: XtaLAB SuperNova (Rigaku Oxford Diffraction) with microfocused sealed tube
波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月27日
詳細: RIGAKU HyPix-3000 - High-resolution/high-speed 2D photon counting X-ray detector
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.865 Å / Num. obs: 6312 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 1.892 % / Biso Wilson estimate: 17.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 8.86
反射 シェル解像度: 2.5→2.5879 Å / 冗長度: 1.919 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Num. unique obs: 607

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GRI

1gri


解像度: 2.5→28.212 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2101 292 -RANDOM
Rwork0.1597 ---
obs0.1621 6309 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 27.199 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.8 Å2 / Biso mean: 20.2 Å2 / Biso min: 0.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3042 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.3042 Å20 Å2
3----0.6084 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→28.212 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数957 0 47 80 1084
Biso mean--21.67 22.97 -
残基数----119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011019
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3911370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.442384
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.5893 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3079 36 -
Rwork0.2074 607 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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