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万見
- PDB-3cqt: N53I V55L MUTANT of FYN SH3 DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cqt
タイトルN53I V55L MUTANT of FYN SH3 DOMAIN
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードTRANSFERASE / beta barrel / ATP-binding / Developmental protein / Kinase / Lipoprotein / Manganese / Metal-binding / Myristate / Nucleotide-binding / Palmitate / Phosphoprotein / Proto-oncogene / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin-mediated signaling pathway / forebrain development / tubulin binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuron migration / regulation of cell shape / T cell receptor signaling pathway ...reelin-mediated signaling pathway / forebrain development / tubulin binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuron migration / regulation of cell shape / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / cell differentiation / protein kinase activity / membrane raft / signaling receptor binding / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains ...Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Neculai, A.M. / Zarrine-Afsar, A. / Howell, P.L. / Davidson, A. / Chan, H.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Theoretical and experimental demonstration of the importance of specific nonnative interactions in protein folding.
著者: Zarrine-Afsar, A. / Wallin, S. / Neculai, A.M. / Neudecker, P. / Howell, P.L. / Davidson, A.R. / Chan, H.S.
履歴
登録2008年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fyn


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3371
ポリマ－9,3371
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.032, 52.032, 44.817
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fyn / p59-Fyn


分子量: 9337.112 Da / 分子数: 1 / 断片: Fyn SH3 domain / 変異: N53I, V55L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21*
参照: UniProt: Q05876, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium Cacodylate, 1.4 M Sodium Acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni MIRROR 0.3 + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.06 Å / Num. all: 9568 / Num. obs: 8962 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0728 / Rsym value: 0.0175 / Net I/σ(I): 53.07
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1178 / Mean I/σ(I) obs: 33.05 / Rsym value: 0.031 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0036精密化
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1fyn

1fyn


解像度: 1.6→45.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 1.464 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23652 435 4.9 %RANDOM
Rwork0.20743 ---
obs0.20881 8516 93.69 %-
all-9568 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.398 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å2-0.11 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数496 0 0 89 585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.021513
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9711.934702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.042563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.6624.44427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.8831579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.935152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0880.264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2020.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0950.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5541.5312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9712493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3053237
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8964.5209
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 37 -
Rwork0.231 625 -
obs--96.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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